PROTEINY• - přítomny ve všech buňkách• - podíl proteinů až 80%• - živočichové – příjem potravou• - chemické složení: 50% C, 24% O, 18% N,• 6% H, síra a další prvky• - vlastnosti : dle funkce, kterou v organismu zastávají
(rozpustnost ve vodě, odolnost vůči fyzikálním a chemickým vlivům)
FUNKCE PROTEINŮ
1. Stavební - nerozpustné ve vodě (vláknité), tvoří
základ extracelulárních struktur kolageny, elastiny, keratiny, fibroin1. Transportní hemoglobin, myoblobin, feritin
3. Proteiny zajišťující pohyb - přeměna chemické energie na mechanickou práci myosin, aktin, tropomyosin, troponin4. Katalytické, řídící a regulační funkce - enzymy, bílkovinné hormony5. Obranné funkce - imunoglobuliny
STAVBA PROTEINŮ
Aminokyseliny
- substituční deriváty karboxylových kyselin - více než 300 AK - pouze 20 AK – proteinogenní AK - 2 optické izomery – L- a D-, proteinogenní výhradně L- izomery
STRUKTURA AMINOKYSELIN
ROZDĚLENÍ AK
NEESENCIÁLNÍ AK(postradatelné)
Cys, Tyr, Ala, Ser, Pro, Gly, Glu,
Asp, Trp
ESENCIÁLNÍ AK (nepostradatelné)
Val, Leu, Ile, Thr, Trp, Met, Lys
u malých dětí ještě:
His a Arg
BIOLOGICKÁ HODNOTA
O biologické hodnotě bílkovin rozhoduje obsah esenciálních
aminokyselin.
Dipeptid Gly-Ala
Gly-Ala
PEPTIDY
Chemickou povahou – amidy kyselin2 AK – dipeptid3 AK – tripeptidn AK – polypeptid – polypeptidický řetězecCharakteristika peptidu : POČET a POŘADÍ AK v
řetězci Prodlužování polypeptidického řetězce – proteiny –
jejich molekuly jsou tvořeny sty až tisíci AK zbytků
STRUKTURA BÍLKOVIN
1. Primární struktura
Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys = HMGLVal-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys = patol. HMGLSrpkovitá anémie.
Primární struktura
STRUKTURA BÍLKOVIN
2. Sekundární strukturaPolypeptidický řetězec uspořádán do:• formy skládaného listu papíru• formy alfa-helix (šroubovice)3. Terciální struktura• fibrilární struktura (tvar vlákna)• globulární struktura (tvar klubíčka)
Sekundární struktura
Terciální struktura – globulární
Terciální struktura - fibrilární
STRUKTURA BÍLKOVIN
4. Kvarterní struktura- vzájemné prostorové uspořádání
polypeptidických řetězců Výskyt: enzymy, HMGL, MYOGL, další
bílkoviny.
Kvarterní struktura - HMGL
VAZBY V PROTEINECH1. Peptidická vazba
2. Disulfidická vazbaCystein, Cystin, Methionin
3. Vodíková vazba spojuje polypeptidické řetězce
4. Iontové vazbysouvislost s pH
ROZDĚLENÍ PROTEINŮ1. Jednoduché proteinya) skleroproteiny (fibrilární) – nerozpustné ve vodě FIBROIN, KOLAGEN, KERATIN b) sferoproteiny (globulární) - rozpustné ve vodě HISTONY, ALBUMINY, GLOBULINY, MÉČNÉ PROTEINY - KASEIN LAKTALBUMINY
FIBROIN
KERATIN
KOLAGEN
HISTONY
ALBUMIN
GLOBULINY
KASEIN
ROZDĚLENÍ PROTEINŮ• 2. Složené proteiny
• METALOPROTEINY• LIPOPROTEINY• NUKLEOPROTEINY• GLYKOPROTEINY• CHROMOPROTEINY• PROTEINY KREVNÍ PLASMY• HEMOGLOBIN• MYOGLOBIN
