Aminokyseliny, peptidy a

bílkoviny

Dělení aminokyselin

• Z hlediska obsahu v živé hmotě

• Z hlediska významu ve výživě

• Z chemického hlediska

• Z hlediska rozpustnosti

Dělení aminokyselin

• Z hlediska obsahu v živé hmotě

• Přírodní – 20 základních aminokyselin, obsažené v

polypeptidech a bílkovinách většiny živých organismů

• Ostatní – vyskytující se pouze u některých organismů,

nejsou přitom součástí polypeptidů a bílkovin, někdy

spíše metabolické modifikace přírodních aminokyselin

• Z hlediska významu ve výživě

• Esenciální – organismus si je v rámci transaminačních reakcí neumí syntetizovat, příjem možný pouze potravou (valin, leucin, isileucin, metionin, treonin, lysin, fenylalanin, tryptofan)

• Semiesenciální – neumí je syntetizovat pouze juvenilní jedinci ( arginin, histidin )

• Neesenciální – organismus si je syntetizuje

Dělení aminokyselin

Limitující aminokyselina

Dělení aminokyselin

• Podle chemických vlastností

• Neutrální

• Zásadité

• Sirné

• Hydroxy

• Aromatické

• Heterocyklycké

Dělení aminokyselin

neutrální aminokyseliny

• Glycin

• Alanin (β alanin)

• Valin - esenciální

• Leucin – esenciální

• Isoleucin – esenciální

• Treonin – esenciální

Dělení aminokyselin

sirné

• Cystein

• Cystin

• Methionin - esenciální

Dělení aminokyselin

kyselé aminokyseliny

• Kyselina asparagová a asparagin

• Kyselina glutamová a glutamin

Dělení aminokyselin

zásadité aminokyseliny

• Arginin

• Histidin

• Lysin – esenciální

N

N

H

CH2 – CH – COOH

NH2

N

N

H

CH2 – CH2

NH2

Histidin Histamin

Dělení aminokyselin

aromatické aminokyseliny

• Fenylalanin – esenciální

• Tryptofan – esenciální

• Tyrozin

Tri a tetrajodthyronin

O

R R

RR

H – C – CH2 –

COOH

NH2

OH

Dělení aminokyselin

heterocyklické aminokyseliny

• Prolin

N

H

COOH

Hydroxyprolin

N

H

COOH

OH

• Podle vztahu aminokyseliny k vodě

• Hydrofóbní

• Hydrofilní – na řetězci další funkční skupina schopná

nést náboj – zlepší rozpustnost v polárním rozpouštědle

(kyselé, zásadité, hydroxy ….)

• Mezistupeň – glycin, alanin, tryptofan – u krátkého

řetězce se ještě uplatní dostatečně silný indukční efekt

Dělení aminokyselin

Reakce aminokyselin

Reakce aminokyselin

Dekarboxylace - teplem nebo dekarboxylázy organismu

Reakce aminokyselin

Transaminace

Deaminace

Oxidativní deaminace

Prostá deaminace

Sreckerova deaminace

Oxidativní deaminace

R – CH – COOH

NH2

R – C – COOH

NH

R – C – COOH

O+O,- H2O + H

2O,-NH3

zdroj pro transaminaci

po dekarboxylaci aldehydy až alkoholy

+ ½O2, - CO2, kyselina o uhlík kratší

Reakce aminokyselin

Reakce aminokyselin

Peptidická vazba

COO-

C* NH3+H

R

COO-

C*NH3+ H

R

L - aminokyselinaD - aminokyselina

Isomerie

Amfoterní vlastnosti aminokyselin

COOH

R - CH

NH3+

COO-

R - CH

NH2

COO-

R - CH

NH3+

glycin

kationt amfiont aniont

5,9tryptofan

5,7fenylalanin

10,9arginin

10,0lysin

3,0Asparagová kyselina

3,1Glutamová kyselina

6,0Leucin

6,0Alanin

6,1Glycin

pIaminokyselina

Iontové formy neutrální aminokyseliny v

závislosti na pH

0

20

40

60

80

100

120

pH1 14

%

pK1pK2

izoelektrický bod

kationt aniontAM FIONT

(zwitte riont)

pK1 = disociační konstanta karboxylové skupiny

pK2 = disociační konstanta aminoskupiny

Bílkoviny

Struktura bílkovin

Primární

Sekundární

Terciální

Kvarterní

- N – CH – C – N – CH – C – R -

R - N – CH – C – N – CH – C – N – CH – R

R – C –

O

O

Příklady vazeb ve struktuře bílkoviny:

H

R

H

O

H

H H

R R

R

R

O O

Vodíkové můstky

Iontový a disulfidický můstek

- NH – CH – CO – NH – CH – CO – NH -

- NH – CH – CO – NH – CH – CO – NH -

R

C O

O

R

NH3+

CH2

S

S

CH2

Fosfoserinové můstky u bílkovin mléka

(α a β kaseinù)

- NH – CH – CO – NH – CH – CO – NH -

CH2

O

O

O

OP

Ca2+R

R = jiný fosfoserinový zbytek

Rozdělení bílkovin

• Podle rozpustnosti ve vodě

• Podle funkce

• Podle chemického složení

Rozdělení bílkovin

Podle rozpustnosti ve vodě – rozpustné (globulární)

- málo nebo nerozpustné (fibrilární)

Podle funkce – strukturní(tkáně a pletiva)

- katalytické (enzymy, hormony)

- transportní(přenos látek)

- pohybové (svaly)

- obranné(protilátky,imunoglobuliny)

- zásobní (feritin)

- výživové

Rozdělení bílkovin

Podle chemického složení

1. jednoduché - obsahujicí pouze aminokyseliny

Dělení jednoduchých bílkovin podle tvaru na:

a. globulární - sféroproteiny(albuminy,

globuliny, histony ….

b. fibrilární – skleroproteiny (kolageny, elastiny,

keratiny…

c. smíšené – myozin…

Rozdělení bílkovin

2. složené(konjugované) - mají kovalentně vázanou

nebílkovinnou část

nukleoproteidy esterově vázané nukleové kyseliny

• lipoproteidy – s lipidy popř. fosfolipidy(cholesterol)

• glykoproteiny - mající na postraní řetězce navázány O

glykosidickou vazbou cukr ( přes

hydroxyaminokyseliny)- kolagen

• fosfoproteiny

• chromoproteiny - vázané deriváty porfyrinu nebo flavinu

– hemoglobin, řada enzymů

• metaloproteiny - koordinačně váží kovy(feritin obsahuje

až 25% Fe, ceruloplasmin váže Cu

Denaturace

Denaturace

S

S

S

S

S

S

S

S

S

S

S

S

S

S

S

S

SH

SH

S

S

SH

SH

SH

SH

nativní protein denaturovaný protein degradovaný protein

Denaturační činidla

• minerální kyseliny a zásady

• silnější org. kyseliny

• soli

• org. rozpouštědla

• mechanicky

peptidy

Oligopeptidy – 2 – 10 jednotek:

oxytocin a vazopresin (9)

glutathion – oxidoredukční systém

karnosin a karnosin â

Polypeptidy – do 100 jednotek:

peptidové hormony – insulin (51),

glukagon(29)

antibiotika – obsahují D-aminokyseliny