Biologie I
Chemické základy života
http://biomikro.vscht.cz/
ZASTOUPENÍ PRVKŮ V PŘÍRODĚ
významně zastoupeny v živé hmotě
Johnson R.: Biology, 5th edition 1999; © The McGraw-Hill Comp., Inc.
„INVARIABILNÍ“
► makrobiogenní (> 1%)
► oligobiogenní (0,05 – 1 %)
► mikrobiogenní a stopové (< 0,05 %)
„VARIABILNÍ“
např. Si - rozsivky, přeslička
Au - kukuřice
Ag - houby
BIOGENNÍ PRVKY dělení podle zastoupení
Prvek Atomové
číslo
Podíl
v zemské
kůře [%]
Podíl
v živé
buňce [%]
Biologický význam
Kyslík 8 46,6 65 Součást vody, organických molekul a aniontů,
vzdušný O2 pro buněčnou respiraci
Uhlík 12 0,03 18,5 Součást všech organických látek
Vodík 1 0,14 9,5 Součást vody a organických látek, v buňce
jako nositel elektronu při oxidačně-
redukčních reakcích
Dusík 7 stopy 3,3 Součást všech aminokyselin a nukleotidů
Vápník 20 3,6 1,5 Součást koster a zubů, ovlivňuje asociace a
disociace proteinů, svalové kontrakce
Fosfor 15 0,07 1,0 Součást nukleových kyselin a nukleotidů,
fosfát je důležitý při přenosu energie
Draslík 19 2,6 0,4 Hlavní positivní náboj uvnitř buňky
Síra 16 0,03 0,3 Součást proteinů a modifikovaných sacharidů
Sodík 11 2,8 0,2 Hlavní positivní náboj vně buňky
Chlór 17 0,01 0,2 Hlavní negativní náboj vně buňky
Hořčík 12 2,1 0,1 Součást proteinů účastnících se přenosu
energie a informace v buňce
Železo 26 5,0 0,05 Součást proteinů, účastní se přenosu O2 v krvi
a některých oxidačně-redukčních reakcí
Fluór 9 0,07 0,01
Mangan 25 0,1 0,005 Komponenta řady enzymů
Zinek 30 stopy 0,002 Komponenta řady enzymů
Křemík 14 27,7 0,001
Bór 5 stopy 0,0007
Jód 53 stopy 0,0004 Součást thyroidního hormonu
Měď 29 0,01 0,0002 Komponenta řady enzymů
Hliník 13 6,5 stopy
Vanad 23 0,01 stopy
Chrom 24 0,01 stopy
Kobalt 27 stopy stopy Součást vitaminu B12
Selen 34 stopy stopy Součást atypické aminokyseliny selenocystein
Molybden 42 stopy stopy Komponenta řady enzymů
>1/3 zemské kůry
1/3 živé hmoty
(nekovy)
makro
bio
gen
ní o
ligo
bio
gen
ní m
ikro
bio
gen
ní a
sto
po
vé
BIOGENNÍ PRVKY se vyskytují v živé hmotě ve formě iontů a sloučenin,
které plní funkce:
•Stavební
•Informační, metabolické a regulační
•Provozní
•Zásobní
■ Voda, voda, voda… a pár dalších anorganických sloučenin
■ Monosacharidy a polysacharidy
■ Mastné kyseliny, lipidy a další nepolární látky
■ Aminokyseliny, peptidy a proteiny
■ Nukleotidy a nukleové kyseliny
vždy se potěšíme strukturou a zhodnotíme fukce
Dnes:
Anorganické látky
VODA
►život vznikal ve vodném prostředí →
►voda vytváří kontinuální fázi v buňce, tkáni, pletivu →
►je základním reakčním prostředím v buňce →
obsah vody odráží metabolickou aktivitu
Obsah vody
Mozek 80 %
Kostra 25 %
List 70 – 90 %
Dřevo 30 – 60 %
Semena 10 – 20 %
Anorganické látky
VODA
►je výborným rozpouštědlem hydrofilních látek
►napomáhá organizovat nepolární molekuly
►účastní se řady reakcí a některé polární molekuly
vytváří ve vodě kyseliny a zásady (plus a minus náboje)
►napomáhá udržovat stabilní teplotu organizmu
pro biologickou funkci vody je zásadní
dipolární charakter molekuly vody
Dipóly se přitahují a vytváří vodíkové můstky
Agregáty (H2O)n,
poločas rozpadu H-vazby 10-11 s Obrázky z Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998;
© Espero Publishing, s.r.o.
►voda je výborným rozpouštědlem pro hydrofilní látky
ionty polární látky
►nikoliv však pro nepolární
(hydrofobní) molekuly
Organické molekuly
obsahující -OH, -NH2,
>CO, -CHO, -COOH,
-CONH2, -PO32-,
-SO32-...
Hydratační obal
biomakromolekul
koloidní roztoky
Obrázky z Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998;
© Espero Publishing, s.r.o.
► napomáhá organizovat nepolární molekuly
Hydrofobní interakce: ►síla 1:
maximum vodíkových můstků =
termodynamická výhoda pro vodu
►síla 2:
van der Waalsovy síly mezi
oscilujícími dipóly
atomů nepolární molekuly nepolární molekuly
jsou nuceny agregovat
► některé polární molekuly se ve vodě chovají
jako kyseliny a zásady
polymery pak mohou
interagovat komple-
mentárními náboji na
svém povrchu
(i)
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998;
© Espero Publishing, s.r.o.
► voda napomáhá udržovat stabilní
teplotu organizmu
Vodíkové můstky
vysoká tepelná kapacita
vysoké výparné teplo
(i)
teplo je pohyb
Adaptováno z Johnson R.: Biology, 5th edition 1999;
© The McGraw-Hill Comp., Inc.
Anorganické látky
ionty ►volné kationty (K+, Na+, Mg2+, Ca2+)
►volné anionty (HPO42-, H2PO4
-, HCO3-)
►vázané na biopolymery
strukturní funkce (Mg2+, Zn2+)
katalytická funkce (Zn2+, Cu2+, Fe2+, Mn2+, Co2+, Mo2+)
regulační funkce (Ca2+)
nerozpustné látky ►Součást ochraných a opěrných struktur uhličitan vápenatý – exoskelet bezobratlých
hydratovaný oxid křemičitý – schránky rozsivek
fosforečnan vápenatý – kostra obratlovců
Organické látky
Podíl na celkové
hmotě buňky [%]
Počet typů
molekul v dané
kategorii
Voda 70 1
Anorganické ionty 1 20
Monosacharidy+prekursory 1 250
Mastné kyseliny,
lipidy+prekursory 1 50
Aminokyseliny+ prekursory 0,4 100
Nukleotidy+ prekursory 0,4 100
Ostatní malé molekuly 0,2 ~ 300
Makromolekuly 26 ~ 3000
►v buňce asi 800 – 1000 různých malých organických molekul
►většina složitějších je zbudována nebo
odvozena od asi 40 jednoduchých molekul - 5 monosacharidů
- 6 mastných kyselin
- glycerol
- cholin
- 20 a-aminokyselin
- 2 purinové báze
- 3 pyrimidinové
- nikotinamid
- kyselina octová
Organické látky
►Makromolekuly = polysacharidy, proteiny, nukleové kyseliny
jsou zbudovány z monomerních jednotek - homopolymery
- heteropolymery
►Lipidy → biologické membrány, inkluze
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998;
© Espero Publishing, s.r.o.
Makromolekuly (biopolymery)
Komponenta Podíl v E.
coli [%]
Podíl v
savčí buňce
[%]
Voda 70 70
Anorg. ionty 1 1
Metabolity 3 3
Proteiny 15 18
RNA 6 1,1
DNA 1 0,25
Fosfolipidy 2 3
Další lipidy - 2
Polysacharidy 2 2
Objem buňky 2×10-12 cm3 4×10-9 cm3
Poměrný objem 1 2000
organizace = spotřeba energie
Monosacharidy
►vznikají fotosyntézou z CO2 a H2O
(CH2O)n n = 3 - triosy
4 - tetrosy
5 - pentosy
6 - hexosy
7 - heptosy
►chemicky ▪ polyhydroxyaldehydy – aldosy (-osa)
▪ polyhydroxyketony – ketosy (-ulosa)
Monosacharidy – strukturní (konstituční) izomery
a diastereoizomery
C3H6O3 C5H10O5 C6H12O6
str
uktu
rní
izo
mery
© Pearson Education, Inc,
publishing as Benjamin Cummings
dia
ste
reo
izo
me
ry
Monosacharidy – stereoizomery - enantiomery
C
CHO
H OH
CH2OH 1
2 3
C
CHO
H OH
CH2OH 1
2 3
CHO
CH2OH CH2OH
CHO 1
1
2
3
2
3
glyceraldehyd
D-
(+)
L-
(-) v přírodě
převládá
Fischerova projekce
CHO
CH2OH
L-glukosa D-glukosa
CHO
CH2OH
D-fruktosa
O
CH2OH
CH2OH
L-fruktosa
CH2OH
CH2OH O
(i)
Haworthova projekce
Ve vodném prostředí vytváří monosacharidy cyklické molekuly…
(hemiacetalová vazba)
Monosacharidy – konformační izomery - anomery
… a vzniká tak další asymetrický uhlík
2 možné konformace „vzniklé“ –OH skupiny: „alfa“ nebo „beta“
Monosacharidy – deriváty
dále např. esterifikace –OH skupiny:
fosfátem (cukr-O-PO32-) a sulfátem (cukr-O-SO3
2-)
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998;
© Espero Publishing, s.r.o.
Oligosacharidy
►kondenzační reakce→ glykosidová vazba
CH2 O
maltosa a1→4
celobiosa b1→4
isomaltosa
a1→6
glu-glu
6
2 – 10 monosacharidových jednotek
> 10 monosacharidových jednotek
Polysacharidy
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998;
© Espero Publishing, s.r.o.
Biologické funkce sacharidů
sacharidy jsou pro řadu organizmů hlavním
►zdrojem energie a uhlíku pro syntézu buněčných složek
monosacharidy
oligosacharidy
polysacharidy
hydrolýza
glukosa glukosa-fosfát
fruktosa-fosfát
energie prekurzory
(i)
Biologické funkce sacharidů
některé polysacharidy jsou
► rezervní formy energie a uhlíku
rostlinné buňky - škrob živočišné buňky - glykogen
a1→4 a1→6
...glu-glu... levotočivý helix
a1→4 a1→6
amylosa amylopektin
gly
ko
ge
n
šk
rob
- inulin cca 30 fruktosových jednotek
vazba 2→b1
20% 80%
Adaptováno z Johnson R.: Biology, 5th edition 1999; © The McGraw-Hill Comp., Inc.
Biologické funkce sacharidů
specifické polysacharidy jsou
► strukturní složky buněk, tkání a pletiv -hydroxyly často modifikovány nebo nahrazeny fčními skupinami
(uronové kyseliny, glukosamin, N-acetylglukosamin, sulfonylace)
●celulosa (b1→4 poly-D-glukosa, 1 400 – 10 000 glu jednotek)
●pektiny (a1→4 poly-D-galaktouronová k., methylovaná část karboxylů)
●hemicelulosy (pentosy: D-xylosa, L-arabinosa
hexosy: D-manosa, D-galaktosa
uronové kyseliny)
bu
něčn
á s
těn
a ro
stlin
:
Celulosa v buněčné stěně rostlin
Biologické funkce sacharidů
specifické polysacharidy jsou
► strukturní složky buněk, tkání a pletiv
●chitin - exoskeleton bezobratlých, buněčná stěna hub
(b1→4 poly-D-N-acetylglukosamin)
●murein - b. stěna bakterií (sacharidová část = derivát chitinu)
●glukan s vazbami b1→3 a b1→6 - b. stěna kvasinek
●glykosaminoglykany - matrice pojivových tkání živočichů
(glukosamin a uronové kyseliny,
vazby a1→4 a a1→3
acetylované a sulfonylované)
}
-negativní náboj – hydratace, vazba iontů
→vznik vysoce elastických struktur
-volné nebo kovalentně vázané na proteiny heparin
(i)
(i)
Biologické funkce sacharidů
některé (poly)sacharidy jsou součástí
složených biomolekul:
► glykolipidy
► glykoproteiny a proteoglykany
► nukleotidy
►v živé přírodě MK se sudým (4 – 26) počtem uhlíků
►poměrně nereaktivní hydrofobní řetězec
►reaktivní karboxyl
●nasycené MK - k. palmitová (C16)
- k. stearová (C18)
●nenasycené MK - k. olejová (C18)
(C9=C10)
- k. linolová (C18)
(C9=C10, C12=C13)
- k. linolenová (C18) (C9=C10, C12=C13, C15=C16)
- k. arachidonová (C20) (C5=C6, C8=C9, C11=C12, C14=C15)
pro savce
esenciální
(vitamin F)
Mastné kyseliny
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998;
© Espero Publishing, s.r.o.
Mastné kyseliny
Lipidy : estery MK a alkoholů nebo jejich derivátů
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
Biologické funkce lipidů
►MK jsou rezervou a bohatým zdrojem energie
i zdrojem uhlíku pro syntézu buněčných složek
●v organizmu jsou MK deponovány ve formě triacylglycerolů
Živočišný tuk: nejčastěji estery s k. palmitovou
k. stearovovou
k. olejovou
Rostlinný tuk: bohaté na nenasycené MK
hydrolýza
MK energie acetát
triacylglycerol
glycerol
buněčné
komponenty
(i)
Biologické funkce lipidů
►Lipidy mají ochranou funkci
●živočišné tuky: - mechanická ochrana orgánů
- termoizolační vrstva
●vosky: tuhé estery MK a monohydroxylových alkoholů
hydrofobní vrstva bránící - ztrátám vody
- smáčení
- napadení mikroorganizmy
živočišné alkoholy: C14 – 18 (srst, peří)
rostlinné alkoholy: C26 – 30 (povrch listů a plodů)
Biologické funkce lipidů
►Lipidy jsou stavebními kameny biologických membrán
- fosfolipidy (fosfát + cholin, serin
ethanolamin)
- glykolipidy (D-glukosa, D-galaktosa)
amfipatická povaha
kontakt s vodou
agregace
▪nejhojnější jsou fosfolipidy
Polární lipidy - hydrofobní uhlovodíkové řetězce
- hydrofilní část:
Alberts a kol.: Základy buněčné
biologie, 1998;
© Espero Publishing, s.r.o.
glykolipid fosfolipidy (kefaliny)
fosfatidylseriny fosfatidylethanolaminy
galaktocerebrosid
sfi
ng
os
in
MK
(i)
gly
ce
rol
fosfát
Adaptováno z Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998;
© Espero Publishing, s.r.o.
Další nepolární látky v buňce
►další látky extrahovatelné do nepolárních rozpouštědel
●terpeny (isoprenoidy) – odvozeny od isoprenu
- feromony
-fytohormony
-antibiotika
-alkaloidy
-toxiny
-karotenoidy
polyisoprenoidy - gutaperča (100 isoprenoidních jednotek)
- kaučuk (10 000 isoprenoidních jednotek)
Cholesterol =
prekursor:
-žlučové kys.
-pohl. Hormony
-vitamin D
●steroidy
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
(►známo více než 100)
►nejvýznamnější 20
a-L-aminokyselin
optické izomery
Aminokyseliny
Johnson R.: Biology, 5th edition 1999; © The McGraw-Hill Comp., Inc.
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
(i) Chemická různorodost AK je dána postranním řetězcem
Nepolární AK
Polární AK (i)
Aminokyseliny
►pro určitý organismus některé AK esenciální např. pro člověka: valin, leucin, isoleucin, fenylalanin,
tryptofan, threoin, methionin a lysin
►v buňkách určitá hladina volných AK – pool AK ●endogenní zdroje AK: -rozklad opotřebovaných proteinů
-syntéza de novo
●exogenní zdroje AK: AK a proteiny potravy
Volné AK: - především biosyntéza peptidů a proteinů
- syntéza dusíkatých látek (např. puriny, pyrimidiny, nikotinamid)
- odbourávání jako zdroje energie (při přebytku AK nebo
nedostatku jiných zdrojů)
►(hetero)polymery složené z AK
spojených peptidovou vazbou:
Peptidy a proteiny
●Peptidy až 100 AK zbytků
▪řada peptidů vzniká biosyntézou bez
proteosyntetického aparátu (D-AK a
isopeptidové vazby – glutathion, faloidin,
peptidy v b. stěně bakterií)
●Proteiny >100 AK zbytků
▪většina buněčných proteinů se sestává z
200 až 600 AK zbytků.
Prostorové uspořádání
►heteropolymery
▪páteř proteinu (peptidu)
▪AK zbytky (postranní řetězce; R)
Peptid ze 100 aminokyselin:
20100 možných kombinací
R ►sterické zábrany bránící volné
rotaci kolem vazeb v páteři
Výsledná 3D struktura
KONFORMACE je výsledkem především
nekovalentních interakcí mezi
atomy v proteinu
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998
►Tři typy nekovalentních interakcí napomáhající
sbalení proteinů do charakteristické konformace
►konformace může být
stabilizována vznikem
kovalentních disulfidových
můstků mezi zbyty cystenu:
P-SH + HS-P P-S-S-P
iontová
vazba
vodíkový
můstek
van der Wallsova síla
hydrofobní interakce
(i)
Obrázky adaptovány z Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998;
© Espero Publishing, s.r.o.
Úrovně popisu struktury proteinů
primární sekundární terciální kvarterní
sekvence AK
a-helix
b-struktura konformace
1 proteinového
řetězce
spojení více
proteinových
řetězců
Adaptováno z Johnson R.: Biology, 5th edition 1999; © The McGraw-Hill Comp., Inc.
Denaturace proteinu = změna konformace proteinu vlivem přerušení
nekovalentních interakcí fyzikálními vlivy (teplota, pH,
která vede ke ztrátě jeho funkčnosti (biologické aktivity)
a tato změna může být vratná nebo nevratná.
►obsahují neaminokyselinovou složku vázanou na apoprotein
i) nekovalentně (ligand)
ii) kovalentní vazbou (prosthetická skupina)
●fosfoproteiny
●nukleoproteiny
●lipoproteiny
●glykoproteiny / proteoglykany
●chromoproteiny
●metaloproteiny
Složené proteiny
Tvar proteinů
►Globulární - protein sbalen do kompaktní
struktury tvaru rotačního
elipsoidu až koule
▪často charkter micely
●hydrofobní core (jádro)
●hydrofilní povrch – koloidní roztok
►Fibrilární - často svazky vzniklé
vzájemným obtáčením helixů
kolem sebe (superhelix)
- často jsou sousední vlákna
spojena kovalentní vazbou
(disulfidovou P-S-S-P vazbou)
▪nerozpustné, mechanicky odolné
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998
2 základní typy fibrilárních proteinů :
kolagen elastin
Další např. - a-keratiny (např. srst) – zákl. jednotka superhelix ze 2 a-helixů
- b-keratiny (např. fibroin - hedvábí) – interagující b-struktury
např. v pojivech
Adaptováno z Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
►Transmembránové proteiny - transmebránová část
exponuje hydrofobní AK
do kontaktu s hydrofobními
řetězci membránových lipidů
▪nejčastěji obsahují
●a-helix(y) ●b-struktury stočené do soudku
(i)
Obrázky z Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998;
© Espero Publishing, s.r.o.
Hlavní biologické funkce proteinů a peptidů
►katalýza biochemických reakcí (enzymy, globulární)
▪ tvorba a přerušování kovalentních vazeb, oxidace, redukce, izomerace
▪ řada enzymů povahy složených bílkovin (ligand/kofaktor se spolupodílí na katalýze)
►transportní a skladovací funkce (globulární, transmembránové) ▪rozvod malých molekul (O2 - hemoglobin, myoglobin)
▪specifické membránové přenašeče
▪zásoba aminokyselin (ovoalbumin, kasein, gliadin, zein)
▪skladování navázaných látek (Fe- ferritin)
►Podpůrná, strukturní a ochranná funkce (fibrilární) ▪gelovitá extracelulární matrix
kolageny (kůže, kosti, zuby, šlachy, chrupavky, cévní stěny)
elastiny (stěny cév, ligamenta, méně šlachy a kůže)
▪krevní sraženina (fibrin)
▪srst (keratiny)
▪cytoskelet (střední filamenta - proteiny podobné keratinům)
Hlavní biologické funkce proteinů a peptidů
►Pohyb a intracelulární transport (globulární, fibrilární) ▪svalová kontrakce (proteinové komplexy aktinu a myosinu)
▪pohyb buněk (vnitrobuněčné svaly - aktin a myosin/cytoskelet
bičíky - tubulin/cytoskelet)
▪pohyb objektů uvnitř buněk (chromosomy
organely
membránové váčky)
►Regulace (globulární, transmembránové) ▪proteinové a peptidové hormony (insulin, vasopresin)
▪regulátory genové exprese (DNA vazebné proteiny)
▪řízené seskupování proteinových komplexů / epigenetická informace
▪membránové receptory – přenos signálu z vnějšího prostředí do buňky
►Obranná funkce (globulární) ▪imunoglobuliny
▪proteinové a peptidové toxiny
tubulin a
asociované
proteiny/cytoskelet }
Nukleotidy
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998;
© Espero Publishing, s.r.o.
Nukleotidy – cukerná složka
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
Nukleotidy – fosfátová skupina
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998;
© Espero Publishing, s.r.o.
Nukleotidy – báze
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
Biologické funkce některých nukleotidů
►nukleosidtrifosfáty jsou krátkodobými přenašeči energie
▪ATP – univerzální přenašeč
▪jiné nukleosidtrifosfáty používány ke specializovaným účelům
např. GTP (pohání proteosyntézu, polymeraci tubulinu)
ATP ADP + P
AMP + PP
nižší obsah energie
než ATP - uvolněná
energie pohání
endogenní děje
Alberts a kol.:
Základy buněčné
biologie, 1998;
© Espero
Publishing, s.r.o.
Biologické funkce některých nukleotidů
►nukleotidy aktivují molekuly v řadě biosyntéz ▪váží se prostřednictvím fosfátu na hydroxyly sacharidů,
glycerolu nebo karboxyly kyselin a vytvářejí reaktivní meziprodukty
►nukleotidy jsou zdrojem fosfátu pro enzymové fosforylace ▪především ATP
►specifické nukleotidy slouží jako signální molekuly
▪především cAMP, také cGMP
(i)
cAMP
enzym adenylátcyklasa
vytváří cAMP jako odezvu na
extracelulární signál nebo
hladinu metabolitů a
cAMP slouží jako
druhotný posel
Adaptováno z Alberts a kol.:
Základy buněčné biologie, 1998;
© Espero Publishing, s.r.o.
Biologické funkce některých nukleotidů
►nukleotidy jsou součástí některých enzymů a účastní se katalýzy
▪ligand
▪kovalentně vázané
př. NAD+ a NADP+
dinukleotid tvořený
adenosinem a
nikotiamidovým
nukleosidem
spojené 2 fosfáty
diesterovou vazbou
kofaktor enzymů
katalyzujících
oxidačně-redukční
reakce
(i)
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
Biologické funkce některých nukleotidů
►deoxyribonukleotidy jsou
stavebním kamenem DNA
ribonukleotidy RNA
●nukleotidy jsou spojeny
fosfodiesterovou vazbou
mezi 5’ a 3’ hydroxyly
(deoxy)ribos
▪hydrofilní kostra cukr-fosfát
udržující nukleové kyseliny
ve formě koloidních
roztoků
▪toto uspořádání určuje polaritu
řetězce nukleové kyseliny (5’→3’)
Nukleové kyseliny
Alberts a kol.: Základy
buněčné biologie, 1998;
© Espero Publishing, s.r.o.
►DNA A, T, G, C ●v buňkách nejčastěji ve
formě pravotočivé
dvojšroubovice:
▪dva antiparalelní řetězce
jsou spojeny vodíkovými
můstky vznikajícími
mezi komplementárními
bázemi
▪páry
purinová-pyrimidinová →
konstantní vzdálnost
cukr-fosfátové kostry (2 nm)
▪1 závit: 10 – 11 párů bazí
výška 3,54 nm
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
(i) Párování bazí a struktura DNA
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
Biologická funkce DNA
►udržení a přenos genetické informace na potomstvo
Genom – soubor genetické informace určitého druhu
►převedení genetické informace do sekvencí RNA a proteinů
za pomoci transkripčního a proteosyntetického aparátu
strukturní gen – oblast kódující protein
další geny – specializované molekuly RNA
►určité nepřepisované sekvence nesou informaci pro regulaci
vlastního kopírování (počátek replikace) a regulaci přepisu
genů (promotor, operátor…)
►RNA A, U, G, C ●nejčastěji jednořetězcové mohou ale tvořit intramolekulární vodíkové
můstky mezi komplementárními úseky
tRNA
vodíkové
můstky
(mohou se tvořit i
neobvyklé páry G-C)
Adaptováno z Johnson R.: Biology, 5th edition 1999;
© The McGraw-Hill Comp., Inc.
Biologické funkce RNA
Především při expresi genů tj. transkripci / translaci
►přenos informace o aminokyselinové sekvenci (mRNA)
►přenos aminokyselin a jejich přesné umístnění v primární
struktuře nově syntetizovaného proteinu
►strukturní a katalytické funkce v nukleoproteinech
(např. ribosom – rRNA, v jádře sestřih RNA – snRNA)
►regulace (např. tzv. antisense RNA) (i)
KOLOBĚH UHLÍKU
KOLOBĚH DUSÍKU
KOLOBĚH SÍRY
KOLOBĚH FOSFORU
(i) Porovnání kovalentní vazby a nekovalentních interakcí
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998; © Espero Publishing, s.r.o.
Prostorové uspořádání proteinů – sekundární struktury v detailu
►dva základní modely skládáný polypeptidového řetězce:
●a-helix
●b-struktura a-helix (šroubovice; pravotočivá u L-AK)
▪3,6 AK na 1 závit
▪ vodíkové můstky
mezi N-H a C=O
peptidové vazby
(i)
Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998;
© Espero Publishing, s.r.o.
Prostorové uspořádání proteinů – sekundární struktury v detailu
b-struktura (skládaný list)
vodíkové
můstky
mezi N-H
a C=O
sousedních
řetězců
2 typy b-struktur:
▪antiparalelní
▪ paralelní
(i)
Obrázky z Alberts a kol.: Základy buněčné biologie, 1998;
© Espero Publishing, s.r.o.
Proteinové domény
▪50-350 AK
▪„nezávyslá konformace
▪často doména spojena s určitou funkcí
▪vznik fúzí genů
doména 1
doména 2
(i)
Alberts a kol.: Základy
buněčné biologie, 1998;
© Espero Publishing, s.r.o.