Univerzita Jana Evangelisty Purkyně v Ústí nad Labem
Přírodov ědecká fakulta
Studijní opora pro dvouoborové kombinované bakalářské studium
Úvod do biochemie
RNDr. Nguyen Thi Thu Huong, Ph.D.
Ústí nad Labem
2013
Úvod do biochemie
Tato studijní opora poskytuje studentům základní osnovy ke kurzu. Jednotlivé téma bude přenášeno. Otázky na konci každé kapitoly slouží ke kontrole a samostudiu.
Požadované znalosti: Jsou předpokládány základní znalosti organické Požadované znalosti: Jsou předpokládány základní znalosti organické chemie v rozsahu předmětu Organická chemie a termodynamiky a reakční kinetiky v rozsahu předmětu Úvod do chemie a Obecné chemie.
Zápočet: Předpokladem je splnění písemného testu nejméně na 60 % maximálně dosažitelných bodů.
TERMÍN SPLNĚNÍ: konec zkouškového období zimního semestru.
Úvod do biochemie
LITERATURA:
1. Voet D., Voetová J. G.: Biochemie. Victoria publishing, Praha 1995.
2. Vodrážka Z.: Biochemie. Academia, Praha 1996.2. Vodrážka Z.: Biochemie. Academia, Praha 1996.3. Šípal Z.: Biochemie. SPN, Praha 1992.4. Němečková A. a kol.: Lékařská chemie a biochemie.
Avicenum 1990.5. Musil J.: Biochemie v obrazech a ve schématech.
Avicenum 1992.6. Karlson P.: Základy biochemie. Academia, Praha 1981.
OBSAH:
1. Úvod
2. Aminokyseliny
3. Proteiny
Úvod do biochemie
3. Proteiny
4. Sacharidy
5. Lipidy
6. Biologické membrány
7. Biokatalýza
8. Bioenergetika
9. Odbourávání monosachridů
Úvod
• Co je biochemie?
• Charakteristika živých systémů• Charakteristika živých systémů
• Chemické složení živých systémů
• Buňka a její organely
Co je biochemie?
Biochemie je chemie života.Biochemie statická:je nauka o látkovém složení živých
objektů.
Biochemie dynamická:je nauka o vzniku a dalším osudu Biochemie dynamická:je nauka o vzniku a dalším osudu jednotlivých látek v organismech.
Funkční biochemie: trávení, vidění, nervové činnosti, klíčení apod.
Biochemie organizační nebo biochemie struktur:uspořádání jednotlivých molekulových složek a biochemických dějů.
Charakteristika živých systémů
Aktivní vztah k okolnímu prostředí
HomeostasaHomeostasa
Časově omezená existence
Samoreprodukce
Chemické složení živých systémů (1)
Biogenní prvky
Rozdělení:Rozdělení:
I. Makroprvky - podíl > 0,005 %
C, H, N, O, P -základní biogenní prvky
S, Ca, Mg, Na, Cl, K, Fe
II. Mikroprvky - podíl < 0,005 %
Zn, Mn, Cu, Mo, I, Co, B, F, Br, Se, As, Si, Al, Ti, V
Chemické složení živých systémů (2)
Anorganické sloučeniny
H2O
CO2
NH3
Minerály: Na+, K+, Mg2+, Ca2+, Cl-, HCO3-, SO4
2-, HPO42- …
Koordinační sloučeniny iontů některých kovů
Chemické složení živých systémů (3)
Organické sloučeniny
BílkovinyBílkoviny
Nukleové kyseliny
Sacharidy
Lipidy
Konečné produkty a meziprodukty látkové přeměny
Přehled látkového složení živých systémů
50607080
Voda
01020304050
Člověk Rostlina Kvasinka Baterie Průměr
Bílkoviny
Nukleové kyseliny
Sacharidy
Lipidy
Ost. O rg. Látky
Ost. Anorg. Látky
Hlavní úlohy biomolekul v organismu
� Stavební
� Provozní
� Zásobní
� Řídící
Buňka a její organely
Fyzikálně-chemické základy biochemie
1. Co je to optická izomerie? Co je její příčinou a jak nazýváme optické izomery? Jaké způsoby jejich znázornění znáte?
2. Vyjmenujte základní typy vazeb a slabších interakcí v chemických sloučeninách a vysvětlete jejich význam pro konformaci molekul.
3. Vysvětlete význam katalýzy pro průběh chemických reakcí.3. Vysvětlete význam katalýzy pro průběh chemických reakcí.4. Vysvětlete základní termodynamické pojmy (entalpie, entropie,
Gibbsova energie).5. Co to jsou „spřažené reakce“ a jaký význam mají pro průběh dějů
v živých systémech?6. Co je stacionární stav? Co je rovnovážný stav? Jaký rozdíl mezi
stacionárním a rovnovážným stavem?
Aminokyselina
• Struktura, Fischerovy vzorce
• Kódované aminokyselina
• Elektrochemické vlastnosti• Elektrochemické vlastnosti
• Chemické vlastnosti
• Biochemické vlastnosti
Struktura - Fischerovy vzorce
Fischerovy vzorce
Přírodní aminokyseliny jsou většinou αααα-aminokyseliny, obsahují asymetrický atom uhlík Cαααα (s výjimkou glycinu),
existují ve dvou enantiomerních konfiguracích: D- a L-konfigurace
NH3+
C* H
R
OO-
H C* NH3+
R
O-
O
L-aminokyselina D-aminokyselina
Kódované aminokyseliny (1)NH3+
H
R
OO-
-H glycin Gly, G 2,34; 9,60
Aminokyselina bez postranníhořetězce-R Název Symbol pKa
-CH3 alanin Ala, A 2,34; 9,69
-CH(CH3)2 valin Val, V 2,32; 9,62
- CH2CH(CH3)2 leucin Leu, L 2,36; 9,60
- CH(CH3)CH 2CH3 Isoleucin Ile, I 2,26; 9,62
Aminokyseliny s alifatickým postranním řetězcem
NH3+
H
R
OO-
Aminokyseliny s polárním postrannímřetězcem
-R Název Symbol pKa
Kódované aminokyseliny (2)
-CH2OH serin Ser, S 2,21; 9,15
-CH(OH)CH3 threonin Thr, T 2,15; 9,12
- CH2SH cystein Cys, C 1,71; 10,78; 8,33 (SH)
- CH2CH2SCH3 Methionin Met, M 2,28; 9,21
Aminokyseliny s polárním postrannímřetězcem
-R Název Symbol pKa
NH3+
H
R
OO-
Kódované aminokyseliny (3)
-CH2COO- asparagová k. Asp, D 2,09; 9,82; 3,86 (β−COO-)
-CH2CH2COO- glutamová k. Glu, E 2,19; 9,67; 4,25 (γ−COO-)
- CH2CONH2 asparagin Asn, N 2,02; 8,80
- CH2CH2CONH2 glutamin Gln, Q 2,17; 9,13
Aminokyseliny s polárním postrannímřetězcem-R Název Symbol pKa
-(CH2)4NH3+ lysin Lys, K 2,20; 8,90; 10,28 (ε−NH3
+)
NH3+
H
R
OO-
Kódované aminokyseliny (4)
NH
+
NH
CH2
-(CH2)3NHC=NH2+arginin Arg, R 2,17; 9,04; 12,48 (Gua+)
NH2
histidin his, H 1,82; 9,17 ; 6,0 (Im+)
Aminokyseliny s aromatickým postrannímřetězcem
-R Název Symbol pKa
-CH2C6H5 fenylalanin Phe, F 1,83; 9,13
NH3+
H
R
OO-
Kódované aminokyseliny (5)
-CH2C6H5 fenylalanin Phe, F 1,83; 9,13
-CH2C6H4OH(p) tyrosin Tyr, Y 2,20; 9,11; 10,07 (OH)
tryptofan Trp, W 2,38; 9,39NH
CH2
prolin Pro, P 1,99; 10,60
Aminokyseliny s cyklickým postranním řetězcem
NH2
+
O
O-
Elektrochemické vlastnosti (2)
• Isolektrický bod pI:Hodnota pH prostředí, v němž je celkový náboj nulový (amfolyt ve formě
pH
pKa2
nulový (amfolyt ve formě amfiontu)
•
• pI = (pKa1 + pKa2)/2
VOH-
pKa1
pI
Chemické vlastnosti (1)
Karboxylová skupina může vytvářet funkční deriváty zejména:
amidy: NH3+
R
H
O
O-
NH2 R' NH2
R
H
O
NH R'
+ + H2O
estery:
smíšené anhydridy:
NH3+
R
H
O
O-
OH R' NH2
R
H
O
O R'
+ + H2O
NH3+
R
H
O
O-
R'OO-
O
O-
P NH2
R
H
O
O O
O-
O
P R'
+ + H2O
Chemické vlastnosti (2)
Aminoskupina může vytvářet
karboxamidy:NH3
+
R
H
O
O-
NH
R
H
O
OH
O
OH+CO2
acylamidy:
Schiffovy base:
NH3+
R
H
O
O-
R' COO- NH
R
H
O
O-
R'
O
+ + H2O
NH3+
R
H
O
O-
N
R
H
O
OHR'
+ + H2OR' CHO
Chemické vlastnosti (3)Specifická reakce seskupení aSpecifická reakce seskupení a--aminokyseliny s ninhydrinemaminokyseliny s ninhydrinem
O
OH
O
OHR NH2
H
COO-
+
ninhydrin
O
O
NR
H
COO-
+ 2 H2O
O-
CO2O
-
H2O
O
NR CH
O
NH2R O
H
+
1-oxy-2-amino-3-oxoinden
O
OH
O
H+
hydrindantin
NH3
H2O
O
OH
O
OH
ninhydrin
O
O
N
O-
Obarevný produkt
Aminokyseliny1. Co jsou kódované aminokyseliny? Znázorněte jejich konfigurace ve
Fischerově vzorci.2. Napište rovnice disociace glycinu!3. Co je isolektrický bod pI? Vypočtěte isolektrický bod
Kyseliny asparagové pK1 = 2,0, pK2 = 3,9, pK3 = 10,0Lysinu pK1 = 2,2, pK2 = 9,2, pK3 = 10,8Lysinu pK1 = 2,2, pK2 = 9,2, pK3 = 10,8Rozpustí-li se tyto látky ve vodě na roztoky stejných koncetrací, jak
se bude lišit jejich pH?4. Jaký náboj mají animokyseliny s bazickým postranním řetězcem,
kyselým postranním řetězcem v neutrálním prostředí?5. Vypočtěte pH roztoku prolinu 0,1 mol/l. pK1 = 2,95, pK2 = 10,65.6. Co je ninhydrinová reakce? kčemu tato reakce slouží? Napište reakce
glycinu s ninhydrinem!
Peptidy
Peptidová vazba
Názvosloví peptidů
Přírodní peptidy
Peptidová vazba
C*
NC
C*
H
H
O
RH
C*
N+C
C*
H
H
O-
RH
RH
RH
C*
N+
RH
H
C
C*
O-
RH
C*
N
RH
H
C
C*
O
RH
Názvosloví peptidů
Oligopeptidy: do 10 aminokyselinových zbytků
Polypeptidy: od 11 do 100 aminokyselinových zbytků.
Názvosloví peptidů
Aminoacylaminokyseliny: od N-konce k C-konci,např. alanyl-glycyl-glutamyl-asparaginyl-serin.
U přírodních peptidů lze použít systém třípísmenkových zkratek, např. Ala-Gly-Glu-Asn-Ser, Ala-Gly-Glu-Asn-Ser
Přírodní peptidy (1)
Glutathion (γγγγ-glutamylcysteinylglycin):
Nejznámější a nejrozšířenější
Výskyt: Je přítomen ve většině buněk, prvně byl isolován z droždí (1921).
• Chrání volné thiolové skupiny bílkovin, udržuje určitý redoxpotenciál
NHNH
O-
O
NH3+
OSH
O
O-
O
• Chrání volné thiolové skupiny bílkovin, udržuje určitý redoxpotenciál v buňkách, podílí se na detoxikaci volných radikálů a peroxidů.
• Působí v metabolismu a transportu a tvoří reservu thiolových skupin.
• Váže a odstraňuje těžké kovy a organické elektrofilní sloučeniny.
Přírodní peptidy (2)
Homony povahy peptidů a bílkovin:
Insulin: reguluje vstup glukosy do svalů a tukových tkání a potlačuje fosforolýzu glykogenu vjátrech. fosforolýzu glykogenu vjátrech.
Oxytocin: způsobuje kontrakci hladkého svalstva
Vasopresin:zvyšuje krevní tlak působením na artérie a zvýšením
resorpce vody v ledvinách.
HCysSSCysProPro
TyrIleGluAsn
LeuGlyH2
N HCysSSCysProPro
TyrPheGluAsn
ArgGlyH2
N
oxytocin vasopresin
Přírodní peptidy (3)
Peptidová antibiotika: Peptidová antibiotika obsahují často nekódované aminokyselinyvčetně D-enantiomerů aproto toxická a resistentní vůči enzymům normálních buněk,
S
N
NHR
O
O
CH3
CH3
D-valincystein
resistentní vůči enzymům normálních buněk, např. O
O-
peniciliny
Peptidové neuromodulátory
Peptidové zootoxiny a fytotoxiny
Peptidy1. Vysvětlete, proč je systém tvořený peptidovou vazbou planární! Jak
jsou definovány torzní vazeb vycházejících zα-uhlíku?2. Znázorněte prostorové uspořádání peptidových vazeb a popište jejich
vlastnosti. Jaká je jejich stabilitaa) v neutrálním prostředíb) v kyselém prostředíc) v bazickém prostředíd) vůči oxidacid) vůči oxidaci
3. Nakreslete struktury následujících peptidů
alanyl-glycyl-glutamyl-asparaginyl-serylγ-glutamyl-cysteinyl-glycin
4. Nakreslete následující oligopeptidy a vyznačte iontové formy převažující při pH 7.Phe-Met-ArgTrp-Lys-AspGln-Ile-His-Thr
Peptidy5. Nakreslete vzorce následujících oligopeptidů tak, aby jejich cysteinové
zbytky byly spojeny disulfidovou vazbou: Val-Cys a Ser-Cys-Pro6. Co jsou oligopeptidy, polypeptidy, proteiny? Jaký je důvod pro jejich
rozdělení?7. Kolik může existovat různých dipeptidů, tripeptidů, tetrapeptidů a
pentapeptidů složených z 20 kódovaných aminokyselin?8. Kolik může existovat různých pentapeptidů obsahujících vždy po
jedné z následujících aminokyselin: Gly, Asp, Tyr, Cys a Leu?jedné z následujících aminokyselin: Gly, Asp, Tyr, Cys a Leu?
Proteiny
• Struktura: – Pořadí aminokyselin – primární struktura – Konformace řetězců a prostorová struktura – sekundární a vyšší struktura– Struktura - funkce
• Klasifikace– Podle fyzikálních vlastností– Podle chemického složení– Podle chemického složení– Podle biologických funkcí
• Biologické funkce– Strukturní– Katalytické– Transportní– Zásobní– Pohybové– Ochranné– Signální– Receptorové
Struktura protein ů
Protein obsahuje více než 100 aminokyselin. zbytků, Mr > 10000.
U proteinů rozlišujeme
primární strukturu, danou kovalentními vazbami mezi jednotlivými atomy (která tedy odpovídá struktuře nízkomolekulárních látek),
struktury vyšších řádů, odpovídají konformaci molekul.
Prostorová struktura proteinů Sekundární struktura Sekundární struktura (1)(1)
Tvorba vodíkových vazeb mezi kyslíkem karbonylu a skupinou –NH-karbonylu a skupinou –NH-peptidového seskupení
αααα-šroubovice (αααα-helixy):
Chirální pravotočivá α-šroubovice, na jeden závit připadá 3,6
Prostorová struktura proteinůSekundární struktura Sekundární struktura (2)(2)
závit připadá 3,6 aminokyselinového zbytku.
Vodíkové vazby jsou v tomto modelu prakticky paralelní s osou šroubovice.
ββββ-struktura (ββββ-hřeben, struktura skládaného listu):vzájemné propojení mezi dvěma peptidovými řetězci probíhajícími paralelně nebo antiparaleně.
Prostorová struktura proteinů Sekundární struktura Sekundární struktura (3)(3)
Typ stavby molekul proteinůTerciální a kvartérní strukturyTerciální a kvartérní struktury
1) vláknité - fibrilárníU fibrilárních proteinů jsou peptidové řetězce více či méně nataženy a spojují se vzájemně příčnými vazbami v makroskopická vlákna. Tento typ bílkovin má význam zejména pro tvorbu biologických struktur a jejich mechanickou funkci, např. bílkoviny plnící funkce konstrukční,
2) s oblým tvarem molekuly - globulární
jejich mechanickou funkci, např. bílkoviny plnící funkce konstrukční, podpůrné a krycí a bílkoviny odpovědné za kontrakci svalů.
V globulárních proteinech je peptidová ”páteř” molekuly sbalena do klubíčka (globule). Bílkoviny tohoto typu mají většinu biologických funkcí. Globulární bílkoviny jsou vesměs ve vodě rozpustné a jejich molekula se podobá micele: má nepolární jádro a polární obal.
Struktura fibrilárních protein ů
Makroskopická a molekolová struktura vlasu
- Příklad struktury helixuFibroin z hedvábí
- Příklad struktury skládaného listu
Struktura globulárních protein ůTerciární strukturaTerciární struktura
Větší bílkoviny svinuty do více globulárních shluků - domény.
Většina domén se skládá ze 100 až 200 ze 100 až 200 aminokyselinových zbytků.
Domény jsou strukturně nezávislé jednotky, které mají všechny charaktery malých globulárních proteinů.
Struktura globulárních protein ůKvarterní strukturaKvarterní struktura
Specifická asociace několika polypeptidových řetězců do komplexní stabilní makromolekuly
Struktura - funkce Realizace biologických funkcí proteinůRealizace biologických funkcí proteinů
Význam jednotlivých úrovní molekulové organizace bílkovin pro jejich biologickou aktivitu:
kovalentní struktura: prostřednictvím aminokyselinových zbytků, z nichž je případně ze účasti prosthetické skupiny zbudována aktivní oblast molekuly, určuje charakter zbudována aktivní oblast molekuly, určuje charakter biologické aktivity;
sekundární a terciální struktura: zaručuje specifitu(aktivní oblast se stává dostupnou jen molekulám vhodné struktury);
kvartérní struktura: umožňuje vnitromolekulovou regulacibiologické aktivity.
Denaturace proteinů
Nativní forma – konformace, v níž bílkoviny vznikají a fungují v organismech.
Denaturace -porušení nativní konformace působením řady fyzikálních a chemických vlivů
Fyzikální vlivy:zvýšená teplota
Fyzikální vlivy:zvýšená teplotarozptýlení bílkoviny na velkém povrchu (např. pěním).
Chemické vlivy:působení silných kyselin a zásad, které ruší iontové vazby, organických rozpouštědel a tenzidů, které narušují nepolární vazby, sloučeniny s mimořádnou schopností tvorby vodíkových vazeb, které omezují jejich tvorbu v bílkovinné globule.
Denaturace proteinů v praxi
Pozitivní význam v praxi:• Tepelné úpravy potravy:Denaturované bílkoviny jsou přístupnější
hydrolytickým enzymům, a proto lépe stravitelné.
• Tepelné i chemické sterilizace:Denaturace ničí choroboplodné zárodky zárodky
• Desinfekční účinky tensidů: jsou důsledkem denaturačního vlivu.
• Denaturace se také využívá k odstranění bílkovin (deproteinaci) např. ze vzorků pro klinickou a biochemickou analýzu, ale také v potravinářství (např. při výrobě piva).
Elektrochemické vlastnosti
• Bílkoviny jsou amfolyty, jejichž iontová forma závisí na pH.
• Elektrochemické vlastnosti bílkovin závisejí na její konformaci a velmi silně se mění denaturací. velmi silně se mění denaturací.
Izoiontový (izoionický) bod: pH, při němž má bílkovina stejný počet kladných i záporných nábojů v nepřítomnosti solí
Klasifikace bílkovin
– Podle fyzikálních vlastností– Podle fyzikálních vlastností
– Podle chemického složení
– Podle biologických funkcí
Klasifikace proteinůz fyzikálního hlediskaz fyzikálního hlediska
Podlecelkového hrubého tvarulze rozdělit na bílkoviny
fibrilární (vláknité) a
globulární (sféroproteiny).
Podle rozpustnosti ve vodě můžeme dělit bílkoviny naPodle rozpustnosti ve vodě můžeme dělit bílkoviny na
nerozpustné(většina fibrilárních bílkovin, zvaných skleroproteiny a globulární bílkovin obilních zrn gluteliny a prolaminy ) a
rozpustné(globulární bílkoviny rozpustné včisté vodě zvané albuminy a silně bazické histony a bílkoviny rozpustné jen ve zředěných roztocích solí, které označujeme jako globuliny).
Klasifikace proteinůz chemického hlediskaz chemického hlediska
Jednoduché bílkovinyjsou spíše výjimkou.
Složené bílkoviny Podle současných představ jsou nepeptidové složky pravidelnou součástí převážné většiny bílkovin.
Přehled nejb ěžnějších t říd složených bílkovin
Třída Prostetická skupina Příklad
fosfoproteiny fosforylová kaseiny (mléko) vitelin ( žloutek)
nukleoproteiny nukleové kyseliny, nukleotidy
ribozomy, chromatin, viry
lipoproteiny lipidy, cholesterol
lipoproteiny krevního séra, membrán a nervové tkán ě
glykoproteiny sacharidy imunoglobuliny, chrupavky
chemoproteiny barevná hem deriváty riboflavinu
hemoglobin, cytochromy, flavinové enzymy, pigmenty k ůže, vlasů
metaloproteiny ionty kov ů hemoglobin, transferin, ceruloplasmin, enzym alkoholdehydrogenasa
Klasifikace proteinůz biologického hlediskaz biologického hlediska
Bílkoviny základního metabolismu.Jsou přítomné ve všech nebo alespoň ve velké skupině organismů a mají přímý význam pro existenci buňky.
Bílkoviny specialisovaných buněk. Vyskytují se omezeně v některých typech buněk určitých organismů a samy nemají přímý význam pro existenci buněk, které je vyrábějí, ačkoliv mohou mít často životně důležité funkce pro celý organismus.
Biologické funkce bílkovin
– Strukturní– Katalytické– Transportní– Zásobní– Zásobní– Pohybové– Ochranné– Signální– Receptorové
Proteiny
1. Vysvětlete rozdíly mezi různými typy sekundární struktury bílkovinných molekul.
2. Jakých slabých interakcí ve formulování vyšších struktur bílkovin se účastní nepolární postranní řetězci, polární postranní řetězci a postranní řetězci s nábojem?
3. Jaké základní typy stavby molekul bílkovin znáte? Jak se liší? Jaký je 3. Jaké základní typy stavby molekul bílkovin znáte? Jak se liší? Jaký je vztah mezi typy stavby molekul bílkovin a jejich rozpustností ve vodě?
4. Vlas lze mnohem snadněji rozstřihnout podél jeho osy, zatímco nehty lze ustřihnout snadněji příčně než podélně. Jaká je orientace fibril keratinu ve vlasech a v nehtech?
SACHARIDY
• Funkce
• Rozdělení sacharidů
• Monosacharidy
• Glykosidy• Glykosidy
Oligosacharidy a polysacharidy
Složené sacharidy - Glykoproteiny
Heteroglykosidy
Funkce
- zdroj energie
- stavebnísložky buněk a tkání
- zásobnílátky (glykogen, škrob)
- složky nukleotidů a jiných účinných látek- složky nukleotidů a jiných účinných látek
- prekursory lipidů, aminokyselin, kyseliny askorbové a jiných významných složek živých soustav.
Název diagramu
podle počtu uhlíkůtriosy, tetrosy, pentosy, hexosy, heptosy, nonosy
Monosacharidy
oligosacharidydo 10 jednotek
glykosidy
Rozdělení sacharidů
podle funkčních skupinaldosy, ketosy
deriváty monosacharidůhomopolysacharidy
heteropolysacharidy
polysacharidy
složené sacharidy a heteroglykosidy
Monosacharidy -strukturastruktura
Stavba molekuly: alifatický uhlíkový řetězec, obsahující jednu karbonylovou skupinuC=O a hydroxylové skupiny OH na všech ostatních atomech uhlíku.
O OHO OH
D-glukosa D-fruktosa
OH
OH
OH
OH
O
OH
OH
OH
OH
OH
OH
O
1 1
2
3
4
5
6
2
3
4
5
6
OH
O
H OH
OH H
H OH
H OH
OH
OH H
H OH
H OH
OH
O
Aldosa: karbonylová skupina na primárním atomu uhlíku
Ketosa:karbonylová skupina na sekundárním atomu uhlíku
Monosacharidy –nomenklatura nomenklatura (1)
O
H OH
OH
O
OH
OHD-glyceraldehyd didydroaceton
(glyceron) Grn(glyceral) Gra
aldotriosa a ketotriosa (C3) aldotetrosy (C4)O
OH
H OH
H OH
OH
O
OH H
H OH
(glyceron) Grn(glyceral) Gra
OH
O
H OH
H OH
H OH
D-ribosaOH
O
H OH
OH H
H OH
D-xylosaOH
O
OH H
H OH
H OH
D-arabinosa
aldopentosy (C5) ketopentosy (C5)
OH OHD-erythrosa D-threosa
OH
H OH
H OH
O
OH
D-ribuosaOH
OH H
H OH
O
OH
D-xylulosa
Monosacharidy –nomenklatura nomenklatura (2)
aldohexosy (C6)
O
H OH
O
H OH
O
OH H O
OH
OH H
O
OH
ketohexosa ketoheptosa (C7)
OH
OH H
H OH
H OH
D-glukosaOH
OH H
OH H
H OH
D-galaktosaOH
OH H
H OH
H OH
D-manosaOH
OH H
H OH
H OH
D-fruktosa
OH H
H OH
H OH
OH
H OH
D-sedoheptulosa
MonosacharidyFischerovy a Haworthovy vzorceFischerovy a Haworthovy vzorce
Většina monosacharidů vytváří kyslíkatý heterocyklus
OH
H H
OH
14
5
6O H
OHHOH
H
OHOH
14
56
α
pětičlenný cyklus (furanosa) šestičlenný cyklus (pyranosa).
O
H OH
OH H
H OH
H OH
H
OH
H OH
OH H
H OH
H
H O
OH
OHD-glukosa
1
2
3
4
5
6
1
56
4
3
2
Cyklizací molekuly monosacharidu vzniká další centrum chirality. Tvoří se dvě isomerní formy αααα a ββββ, nazývané anomery.
OHH
H
OHOH
H OHα-D-glukopyranosa
1
23
4
α
O OH
HH
OHH
OHH
OHOH
β-D-glukofuranosa
β O
HH
HH
OHOH
H OH
OH
OH
β-D-glukopyranosa
β
O
H OH
OH H
H OH
H
OH OH
1
56 4
3
2
OH
OHH
H23
α-D-glukofuranosa
α
Monosacharidy -MutarotaceMutarotace
Všechny cyklické formy jsou ve vzájemné rovnováze, která závisí na prostředí, v něm se cukr nachází.
OH OHOH
O
OHH
HH
OHOH
H OH
H
OH
α-D-glukopyranosa
α
O
HH
HH
OHOH
H OH
OH
OH
β-D-glukopyranosa
β
CH2OH
H OH
OH H
H OH
H OH
OH
D-glukosa
S anomerací se mění optická otáčivost –mutarotace.
Monosacharidy –deriváty deriváty (1)
Alditoly, polyoly ( –itol): vznikají redukcí karbonylové skupiny
O
H OH
OH
H OH
OH
H OH
OH H
H OH
H OH
OH
H OH
OH H
H OH
H OH
D-glukosa D-glucitol
redukce
Jsou většinou metabolicky inertní pro živočichy a rostliny, proto se např. D-glucitol (sorbit) užívá jako neenergické sladidlo pro diabetiky.
Monosacharidy -derivátyderiváty(2)
Aldonové kyseliny (-onát): vznikají oxidací pouze aldehydové skupiny.
Aldarové kyseliny (-arát): vznikají oxidací karbonylu i koncové primární alkoholové skupiny; sloučeniny této řady nemají biochemický význam.
Alduronové kyseliny (-uronát): vznikají oxidací pouze koncové primární
OH
O
H OH
OH H
H OH
H OH
OH
kyselina D-glukonová OH
O
H OH
OH H
H OH
H OH
O kyselina D-glukuronová
O
OHH
HH
OHOH
H OH
H
OOH
OH
O
H OH
OH H
H OH
H OH
OH
O
kyselina D-glukarová
Alduronové kyseliny (-uronát): vznikají oxidací pouze koncové primární alkoholové skupiny.
Monosacharidy -derivátyderiváty(3)
Fosforečné estery jsou metabolická forma monosacharidů.
O
HH
H
OH
H
OH
O1O
OHH
O OH
O-
O-
O
P 6
OH
OHOH
H OH
O-
O-
P
1
D-glukosa-1-fosfát
OH
H
OH
OH
HH
O-
D-fruktosa-6-fosfát
O
OHH
HH
OHOH
H OH
H
O
O-
O-
O P
6
D-glukosa-6-fosfát
O
OH
H
OH
OH
HH
O O
O-
O-
O
P O-
O-
O
P16
D-fruktosa-1, 6-bisfosfát
Monosacharidy –deriváty deriváty (4)
DeoxymonosacharidyNapř. 2-deoxy-D-ribosa- základní složka DNA.
O H
OHHH
H
OH
OH
H H
OH
OH
H H
OH
OH
HOH
H
2-deoxy-D-ribosa OHH
HH
OHOH
H NH2
H
OHH
HH
OHOH
H NHCOCH3
H
D-glukosamin N-acetyl-D-glukosamin
Aminomonosacharidy Např. D-Glukosamin (2-deoxy-2-amino-D-glukosa) a D-galaktosamin (2-galaktosamin (2-deoxy-2-amino-D-galaktosa) jsou součástí antigenních determinantů a glykolipidů. N-acetyl-D-glukosamin je základní stavební jednotka polysacharidu chitinu, N-acetyl-D-galaktosamin je složka chondroitinsulfátu.
Monosacharidy –analýza analýza (1)(1)
Kvalitativní důkazy využívají reaktivity hydroxylových a karbonylových skupin a schopnosti tvořit dehydratací deriváty 2-furaldehydu (furan-2-karbaldehyd).
OH
OOH
OH O O
OHH
HH
OHOH
H OH
HO
O
5--hydroxymethyl-2-furaldehyd
Tento aldehyd snadno kondenzuje s aromatickými fenoly a aminy za vzniku barevných produktů: Thymolová reakce, Molischova reakce, Selivanova reakce, Schiffova reakce.
O H
OHH
OH
H
OHH
OHO
O
2-furaldehyd (furfural)
Monosacharidy– analýza analýza (2)(2)
Thymolová reakce: Sacharidy např. glukosa, sacharosa, škrob, celulosa dávají s thymolem adukty karmínového zbarvení.
CH3CH3 CH3CH3CH3
CH3 CH3
OH
HO
R+ 2
RCH3 CH3
OH OH
CH3CH3 CH3CH3
Monosacharidy –analýza analýza (3)(3)
Molischova reakce:reakce sacharidů sα-naftolem za vzniku červenofialového aduktu.
OH
HO
R+ 2
R
OH OH
Monosacharidy –analýza analýza (4)(4)
Selivanova reakce:slouží k rozlišení ketos od aldos, např. fruktosy od glukosy. S resorcinem reagují ketosy 20krát rychleji než aldosy.
Vzniklý produkt: červený, červenohnědá sraženina.
OH
OH
HO
R+ 2
ROH OH
OH OH
Monosacharidy –analýza analýza (5)(5)
Schiffova reakce:Touto reakcí rozlišíme pentosy od hexos. 2-Furaldehyd (furfural) je těkavější než 5-hydroxymethyl-2-furaldehyd, 2-furaldehyd vzniklý dehydratací pentos lze vydestilovat a dokázat reakcí sanilinem.reakcí sanilinem.
NH2
OO
H
NH OHN
H
+ 2
Glykosidy - Glykosidová vazbaGlykosidová vazba
Glykosidy lze odvodit reakcí poloacetalové hydroxylové skupiny s jinou molekulou za odštěpení vody.
Tato acetalová vazba se označuje jako glykosidová vazba.
O
OH
O
OH
H A
R
O
AOHOH
OH R
O
OHOHOH
OH
A = O: O-glykosid; A = N: N-glykosid ; A = S:S-glykosid
R = sacharid ⇒ oligomery a polymery sacharidů, tj. homoglykosidyR = nesacharidová molekula (aglykon) ⇒ heteroglykosidy.
Oligosacharidy (1)
Disacharidy:
Maltosa[α-D-Glc-(1→4)-D-Glc]: Má jednu volnou acetalovou hydroxyskupinu, a proto je redukujícím cukrem. Maltosa se uvolňuje ze škrobu při klíčení ječmene (slad) a při trávení škrobu a glykogenu.
OH OH6
O
OH
OHO
OH
O
OHOH
OH
OH
OH
1α2
3
4
5
6
1α2
3
45
6
O
OHOH
OH
O
OH
O OHOH
OH
OH
1β2
3
45
6
1β2
3
4
5
6
Cellobiosa[β-D-Glc-(1→4)-D-Glc]:
Oligosacharidy (2)
Disacharidy:Laktosa[β-D-Gal-(1→4)-D-Glc]: Má jednu volnou acetalovou
hydroxyskupinu, je redukujícím cukrem.
O
OH
5
6
1β23
4 5
6
1α2
3
456 O
OHOHOH
O
OHO
OH
OH
OH
OHOOH
OH
OH
O
OH
O
OHOH
OH
12
3
4 5
1β2
3
4
5
6α
je součástí mléka savců a představuje hlavní zdroj uhlíku a energie u kojených mláďat.
Oligosacharidy (3)
Sacharosa[α-D-Glc-(1→2)-β-D-Fru]: Její obě potenciální oxoskupiny jsou skryté v acetalové formě. Kruhy se nemohou otvírat, a sacharosa je proto neredukující cukr, nejeví mutarotaci a nemůže existovat v anomerních formách.
OH6
OOH
OH
1α 4
5
6
O
OOHOH
OH
OH
OOH
OHCH3
OH1
3 4
5
6
1α 2β2
3
45
6
OHOH
CH3OO
OH
OH
OH
OH134
5
6
1α
2β
234
Je rozšířena transportní forma sacharidů u rostlin např. cukrová řepa, cukrová třtina. Průmyslově se vyrábí z těchto surovin.
Používá se v potravinářství jako nejběžnější sladidlo a jako výchozí surovina pro různé biotechnologie.
Polysacharidy
Mají různé vlastnosti:– některé se rozpouštějí ve vodě (amylosa), – jiné bobnajía tvoří viskózní roztoky nebo gely (např. pektiny), – některé jsou ve vodě zcela nerozpustné(např. celulosa).
V přírodě existuje jen omezený počet polysacharidů (asi 300), většinou jsou směsi podobných polysacharidů, lišících se molekulovou hmotností.
Stavebními jednotkamipolysacharidů bývají často disacharidy např. stavební jednotka amylosy je maltosa, celulosycellobiosa.
Podle konformační analysy mohou lineární polysacharidové řetězce vytvářet čtyři základní uspořádané sekundární struktury.
Polysacharidy -Prostorová strukturaProstorová struktura(1)(1)
Preferovaná konformace vyžaduje orientaci OH-skupin usnadňují tvorbu vodíkových vazeb.
V přírodních polysacharidech se běžně však vyskytují pouze dvě z nich:
a) Tvar nataženého pásub) Šroubovice (helix)
Polysacharidy -Prostorová strukturaProstorová struktura(2)(2)
a) Tvar nataženého pásu: Je to ideální konformace pro vznik vláken, jako je celulosa, chitin.
OH
OOHOH
OH
O
O
OHO
OOH
OH
OH
HOH
OH
OHOH
OH
O OOH
O OOH OH
O
O
O
O
OO
O
O
O
O
OO
O
O
OH
OHO
b) Šroubovice (helix): obvykle levotočivá,
tuto konformaci preferuje amylosa.
Počet glukosových jednotek na
jeden závit šroubovice může být 6 až 8.
Reservní polysacharidy (1)
Škrob: Je směsí αααα- amylosy(asi 20 %) a amylopektinu (asi 80 %).
– αααα-Amylosa je lineární polymer o několika tisíc glukosových jednotech spojovaných vazbou α(1→4) (Mr 40 000 do 150 000), hexikálně svinutý, ve vodě rozpustný. hexikálně svinutý, ve vodě rozpustný.
O
OH
OHO
OH
O
OOH
OH
OH
OH
O
OH
OHO
OH
O
O
OH
OH
OH
O
OH
OHO
OH
O
OH
OH
OH
OH
1α41α 1α41α4 1α41α4
Reservní polysacharidy (2)
– Amylopektin se skládá z glukosových zbytků, spojených vazbou α(1→4), má větvenou molekulu s vazbou αααα(1→→→→6) přibližně vždy po 20 až 30 glukosových jednotkách.Relativní molekulová hmotnost se pohybuje kolem 50 000. Ve vodě bobtná.
n
n n
O
OH
HH
O
OH
H OH
H
OH
O
HH
H
OOH
H OH
H
OH
O
HH
H
OHOH
H OH
H
OH
O
O
HH
H
OOH
H OH
H
OH
O
O
HH
H
OHOH
H OH
H O
HH
H
OH
H OH
H
OH
O
OH
HH
OH
OH
H OH
H
OH
O
OHH
HH
O
OH
H OH
H
OH
O
HH
H
O
OH
H OH
H
OH
O
HH
H
O
OH
H OH
HO
HH
H
O
OH
H OH
H
OH
O
HH
H
O
OH
H OH
HO
HH
H
O
OH
H OH
H
OH
O
HH
H
OOH
H OH
H
OH
O
HH
H
OOH
H OH
H
OH
O
OH
HH
OHOH
H OH
H
OH
O
HH
H
OH
H OH
H
OH
Reservní polysacharidy (3)
OHOHOH
GlykogenGlykogeny mají stejnou molekulovou stavbu jako amylopektiny, ale jsou hustěji větvené: k větvení dochází průměrně po 12 glukosových jednotkách.
n
n n
O
OH
HH
O
OH
H OH
HO
HH
H
OOH
H OH
HO
HH
H
OHOH
H OH
H
O
O
HH
H
OOH
H OH
H
OH
O
O
HH
H
OHOH
H OH
H O
HH
H
OH
H OH
H
OH
O
OH
HH
OH
OH
H OH
H
OH
O
OHH
HH
O
OH
H OH
H
OH
O
HH
H
O
OH
H OH
H
OH
O
HH
H
O
OH
H OH
HO
HH
H
O
OH
H OH
H
OH
O
HH
H
O
OH
H OH
HO
HH
H
O
OH
H OH
H
OH
O
HH
H
OOH
H OH
H
OH
O
HH
H
OOH
H OH
H
OH
O
OH
HH
OHOH
H OH
H
OH
O
HH
H
OH
H OH
H
OH
Stavební polysacharidy (1)
O
OH
O
OH
O OHOH
OH
OH
1β4
1β4
Celulosaje lineární polymer tvarunataženého pásuobsahující 1 400 až 15 000 zbytků D-glukosy spojených β(1→4) glykosidovými vazbami.
O
OH
OH
O
O
OH
OH
O
OH
O
OH
OH
OH
O
OHOH
OH
O
OH
O
OH
OH
OH
1β4
1β4
1β4
1β4
1β4
Stavební polysacharidy (2)
Hemicelulosy:v přírodě se vyskytující směs celulosy s látkami nesacharidové povahy (především s ligninem, fenolovým polymerem připomínajícím plastické hmoty) a dalšími polysacharidy, obsahující jako stavební jednotky různé monosacharidy (D-xylosu, D-galaktosu, L-arabinosu, D-glukosu a uronové kyseliny).L-arabinosu, D-glukosu a uronové kyseliny).
Pektiny: částečně methylované poly-D-galakturonové kyseliny s vazbami α(1→4), přítomné ve střední buněčné lamele ovoce a jiných rostlinných pletivech.
Chitin: homopolymer β(1→4)-vázaných N-acetylglukosaminových zbytků, je stavební polysacharid hub a členovců.
Mukopolysacharidy (1)
Disacharidové jednotky obsahující hexosamina deriváty uronových kyselinjsou pak spojovány glykosidovými vazbami 1→4 nebo 1→3 v lineární makromolekuly s tendencí tvořit v pevném stavu helikální konformace.
O
OHNH
OH
O
CH3
O
OH
OH
O-O
O
O143
1
β β
hyaluronát
D-glukuronurát N-acetyl-D-glukosamin
Kyselina hyaluronová je důležitou mukopolysacharidovou složkou kloubního mazadla a očního sklivce
Mukopolysacharidy (2)
Chondroitin-4-sulfát je hlavní složka chrupavek a pojivých tkání
143
1
β β
D-glukuronurát
N-acetyl-D-galaktosamin-4-sulfát
OO
NH
OH
CH3
O
OH
OH
O-O
O
O
OO
O-
S
chondroitin-4-sulfát O
14 1α α
heparin
D-glukurono-2-sulfát
N-sulfo-D-glukosamin-6-sulfát
O
OH
NH
O
O
OO
O-
S
O
OO
-S
O
OH
O
O-O
O
O
OO
-S
2
4
Heparin se vyskytuje zejména v játrech, plicích a v pokožce. Inhibuje srážlivost krve, široce používán v klinické praxi, např. u postoperačních pacientů.
Glykoproteiny a proteoglykany
S peptidy a bílkovinami tvoří sacharidy pestrou škálu S peptidy a bílkovinami tvoří sacharidy pestrou škálu sloučeniny, v nichž převažuje buď složka bílkovinná (glykoproteiny), nebo sacharidová (proteoglykany).
Proteoglykany
Proteoglykany: Polysacharidová složka je většinou povahy glykoaminoglykanů a vytváří až 95% jejich komplexní molekuly. molekuly.
Fungují jako mnohoúčelové pojítko. Mohou tvořit matrici pojivových tkání, zprostředkovávat vazbu buněk na tuto matrici a imobilizovat rozpustné molekuly na matrici a na povrch buněk do poloh vhodných pro stavbu tkáně.
Glykoproteiny
U glykoproteinů tvoří polysacharidové složky jen několik krátkých, zato často rozvětvených řetězců, různých monosacharidů, spojených různými typy glykosidových vazeb. vazeb.
– Sacharidové složky slouží jako molekulové značky buněk a účastní se procesu rozpoznávání při ”slepování” buněk, napojování buněk na matrici a při specifickém rozpoznávání buněk jinými látkami.
– Sacharidový kód dovedou ”číst” také bílkoviny, zejména lektiny .
Heteroglykosidy (1)
Heteroglykosidy jsou zvláštním případem složených sacharidů.
H A
O
AOHOH
OH
R
O
OHOHOH
OH
R OH ROH
Aglykonem může být alkohol, amin, thiolnebo karboxylová kyselina.
Heteroglykosidy mají často výrazný fysiologický účinek, a jsou součástí rostlinných drog, antibiotik, barviv. Glykosidová vazba se snadno hydrolyticky štěpí specifickými enzymy.
Univerzálně rozšířené jsou N-glykosidy purinových a pyrimidinových basí (nukleosidy).
Heteroglykosidy (2)
Nukleosidysloženy z β-D-ribosy resp. deoxyribosy a nukleových bází.
Obáze
H
OH
H
OH
H
OH
Obáze
HHH
O
O-
O
O
P
O-
O-
O
P
n
Obáze
H
OH
H
O
OH
O
-
O POHOH
OHOHH
nukleosidnukleotid (n = 0, 1, 2)
OHOO
-
3´,5´-cyklický nukleotid
Nukleotidy jsou fosforečné estery nukleosidů, mají řadu funkcí:
ƒ stavební jednotka nukleových kyselin
ƒ přenašeči energie, aktivují meziprodukty v řadě biosynthes
ƒ součástí důležitých kofaktorů enzymů – NAD(P)+, FAD aCoA
ƒ cyklické purinové nukleotidy (cAMP, cGMP) jsou regulátory metabolismu a neuromodulátory.
Sacharidy1. Které funkční skupiny obsahují sacharidy? Co rozhoduje o příslušnosti
monosacharidu kD a L řadě?2. Co jsou anomery? Který uhlík je anomerní? Podle čeho je přiřazeno
označení a nebo b příslušnému anomeru? Nakreslete struktury α-D-glukopyranosy a β-D-fruktofuranosy.
3. Čím je způsobena mutarotace? Určete procentuální zastoupení anomerů D-glukosy, je-li po ustanovení rovnováhy mutarotací měrná anomerů D-glukosy, je-li po ustanovení rovnováhy mutarotací měrná otáčivost rovnovážné směsi [α]D
20 = 52,7°! α-anomer má [α]D
20 = 112,2° a β-anomer 18,7°. 4. Nakreslete struktury následujících derivátů glukosy:
D-glucitol Kyselina D-glukonováKyselina D-glukarová Kyselina D-glukuronováα-D-glukopyranosa-1,6-bisfosfát β-2-deoxy-D-ribofuranosaα-2-deoxy-2-amino-D-glukopyranosa
Sacharidy5. Nakreslete strukturu následujících cukrů! Kreré z nich jsou redukující?
Sacharosa / O-α-D-glukopyranosyl-(1→2)-β-D-fruktofuranosidLaktosa / O-β-D-galaktopyranosyl-(1→4)- β-D-glukopyranosaMaltosa / O-α-D-glukopyranosyl-(1→4)- β-D-glukopyranosa. Rafinosa / O-α-D-galaktopyranosyl-(1→6)-O-α-D-glukopyranosyl-(1→2)-β-D-fruktofuranosid.
6. Jaký rozdíl mezi strukturou škrobu a celulosy? Co jsou jejich 6. Jaký rozdíl mezi strukturou škrobu a celulosy? Co jsou jejich monomerní jednotky?
7. Papír ztrácí většinu své pevnosti, pokud je namočen vodou, ale zachovává si ji, pokud je namočen olejem. Vysvětlete!
8. Molekula amylopektinu se skládá z 1000 glukosových zbytků a je větvená na každém 25. Zbytku. Kolik redukujících konců obsahuje?
9. Porovnejte strukturu amylopektinu a glykogenu! Kde v organismu se nachází glykogen?
Sacharidy10. Napište reakční mechanismus kysele katalysované mutarotace
glukosy v vodném roztoku!11. Hodnoty specifické otáčivosti [α]D
20 jsou pro α- a β-anomery D-galaktosy 150,7° a 52,8°. Směs, obsahující 20% α-D-galaktosy a 80% β-D-galaktosy, je rozpuštěna ve vodě při 20°C. Jaká je počáteční specifická otáčivost roztoku? Jaké je anomerní složení směsi při specifická otáčivost roztoku? Jaké je anomerní složení směsi při rovnováze, jestli specifická otáčivost 80,2°?
Lipidy
• Definice, rozdělení, funkce
• Jednoduché lipidy
• Složené lipidy• Složené lipidy
• Izoprenoidy (izoprenoidní lipidy)
• Lipoproteiny
Definice lipidů
Název lipidy označujeme pestrou skupinu nízkomolekulárníchpřírodních látek, nerozpustných ve vodě (hydrofobních),ale dobře rozpustných v nepolárních rozpouštědlech (lipofilních).
Podle molekulové stavby rozdělujeme lipidy na dvě hlavní skupiny: Podle molekulové stavby rozdělujeme lipidy na dvě hlavní skupiny:
Lipidy: estery vyšších mastných kyselin a alkoholů nebo jejich derivátů (zmýdelnitelné lipidy).
Isoprenoidy: jejich molekuly jsou sestavovány ze zbytků isoprenu. (nezmýdelnitelné lipidy).
Rozdělení lipidů
Jednoduché Složené Isoprenoidní
LIPIDY
vosky
triacylglyceroly
acylsteroly
fosfolipidy
glykolipidy
steroly
žlučové kyseliny
Hlavní biologické funkce lipidů
Zdroj a reserva energie
Strukturní funkceStrukturní funkce
Ochranné funkce
Jednoduché lipidy -VoskyVosky
Vosky jsou tuhé estery mastných kyselin s monohydroxylovými alkoholy s dlouhým lineárním alifatickým řetězcem:
CH3
O cetylalkohol (C16), karnaubylalkohol (C24), CH3
O CH314 15
Vosky mají funkce ochranné.
V průmyslu se vosky používají hlavně při výrobě svíček, krémů, mýdel a různých náplastí. Z živočišných vosků se v praxi užívá hlavně včelí voska lanonin, vosk ovčí vlny. Z roslinných vosků je nejpouživanější tzv. karnaubský voskz listů palmy Copernicia cerifera.
karnaubylalkohol (C24), cerylalkohol (C26),myricylalkohol (C30).
Jednoduché lipidy - AcylsterolyAcylsteroly
Acylsteroly obsahují jako alkoholovou složku cholesterol nebo jiný sterol.
CH3
CH3
HCH3
CH3
CH3
H
H
H
3
O
O
CH3
14
Jsou součástí lipidní složky biologických membrán a lipoproteinů, které umožňují regulovatelný transport lipidů v organismu.
Jednoduché lipidy -AcylglycerolyAcylglyceroly
- tvoří nejpočetnější skupinu jednoduchých lipidů,
- jsou základem živočišných tuků a rostlinných olejů.
H2C
CH
H2C
O
O
O CH3
O
CH3
O
O
CH3
1357911131518
1 3 5 7 9 11 1316
1 3 5 7 9 10 12 14 16 18
Jednoduché lipidy –Mastné kyselinyMastné kyseliny
Nasycené mastné kyselinyNasycené mastné kyseliny
Mastné kyselinymají dlouhý, až na výjimky nevětvený řetězec, tvořený 4 až 26 atomy uhlíku, převážně se sudým počtem atomů uhlíku.
CH3 OH1246810121416
O
16
V přírodě bylo nalezeno více než 50 různých mastných kyselin. Kyseliny s více než 10 atomy uhlíku se v buňkách ve volné formě normálně nevyskytují.
C4 máselnáC6 kapronováC8 kaprylováC10 kaprinová
C12 laurováC14 myristováC16 palmitová
C18 stearováC20 arachováC22 behenová
Nenasycené mastné kyselinyNenasycené mastné kyseliny
Nenasycené mastné kyselinyjsou olejovité látky.Dvojné vazby jsou vždy v konfiguraci cis⇒ rigidní ohyb v řetězci.
CH3OH
O
1357
910121416
O
CH91012141618
kys. palmitolejová 16 (9:10)
kys. olejová 18 (9:10)
OH
O
CH3 1357
9101213151618
OHCH3 1357
910121416
OH
O
CH31357
9101213151718
OH
O
CH313
5
7
9
10
12
13
15
1618
68111420
kys. linolová 18 (9:10 12:13)je esenciální kyselina
kys. arachidonová 20 (5:6 8:9 11:12 14:15)
kys. arachidonová je prekurzor vysoce účinných látek zv. prostaglandiny a leukotrieny.
kys. olejová 18 (9:10)
kys. linolenová 18 (9:10 12:13 15:16)
Jednoduché lipidy –Prostaglandiny Prostaglandiny (1)
Prostaglandiny jsou mastné kyseliny s dvaceti uhlíkovými atomy, které ve své struktuře obsahují pětičlenný kruh.
OH
O
CH3
O
PGA1
OH
O
CH3 CH3
OH
OH
O
CH3
OH
O
OH
O
CH3
OH
O
OH
PGB1
PGE1
OH
O
CH3
CH3
arachidonová kyselina
prostannová kyselina
13579
10
1113 15 17 19
20
Jednoduché lipidy –Prostaglandiny Prostaglandiny (2)
Aktivní prostaglandiny jsou velmi nestálé; poločas některých prostaglandinů je řádu minisekund.
Fungují jako regulátory některých specifických procesů v různých buněk. Mají schopnost měnit intenzitu signálu určeného pro regulaci procesů vnitrobuněčného metabolismu. procesů vnitrobuněčného metabolismu.
Ovlivňují činnost všech druhů žláz, hladkých svalů i jednotlivých buněk.
Přímo ovlivňují funkci reprodukčních orgánu, gastrointestinálního systému, respiračního a srdečně-cévního systému.
Složené (polární) lipidy
Složené (polární) se liší od lipidů jednoduchých nejen složitější chemickou stavbou, ale i biologickým významem.
složené lipidy
podle charakteru
podle polární složky
fosfolipidy glykolipidypodle charakteru alkoholové složky
fosfatidylethanolaminy fosfatidylinositoly
fosfatidylcholin plasmalogeny
fosfatidylseriny
glycerofosfolipidy
sfingomyeliny
sfingofosfolipidy sfingoglykolipidy
Složené lipidy –Glycerofosfolipidy Glycerofosfolipidy (1)
Fosfoacylglycerolyjsou estery 1,2-diacylglycerol-3-fosforečné (fosfatidové) kyseliny s alkoholy.
CH
CH2
O O
O
O
CH3
CH3H2C O O
O-
P
xO
CH3
Název X-OH Vzorec Název fosfolipidu
Voda -H fosfatidová kyselinaEthanolamin -CH2CH2NH3
+ fosfatidylethanolamin (kefalin)Cholin -CH2CH2N(CH3)3
+ fosfatidylcholin (lecithin)Serin -CH2CH(NH3
+)COO- fosfatidylserin (kefalin)Glycerol -CH2CH(OH)CH2OH fosfatidylglycerol
Složené lipidy –Glycerofosfolipidy Glycerofosfolipidy (2)
H
H2C
CH
CH2
O
O
O
O-
O
P
x
O
O
O
CH3
CH3
HH
HOH
HOH
H OH
OHOH
H
CH2
HC
CH2
O
O
O
R4
R3
O
O
O-
O
O
P
CH2CHCH2
OH
Inositol fosfatidylinositol
Fosfatidylglycerol difosfatidylglycerol
(kardiolipin)
Složené lipidy –Glycerofosfolipidy Glycerofosfolipidy (3)
Plasmalogenyjsou glycerofosfolipidy, ve kterých je
substituent na C1 vázán na glycerolovou kostru α,βα,βα,βα,β-nenasycenou etherovou vazbou.
H2C
CH
CH2
O
O
O
O-
O
P
x
R2
O
R1 O
= -CH2CH2NH3
-CH2CH2N(CH3)3+
-CH2CH(NH3+)COO-
Polární skupiny plasmalogenů tvoří hlavně ethanolamin,
cholin, serin.
Složené lipidy –Glycerofosfolipidy Glycerofosfolipidy (4)
H2C
CH
CH2
O
O
O
O
P
O
O
O
CH3
CH3
Jsou amfifilní molekuly s nepolárními alifatickými konci a polárními X-fosforylovými hlavami.
Jsou v nízké koncentraci ve vodě rozpustné, nad určitou koncentrací(tzv. kritickou micelární koncentrací) se shlukují do větších celků (micel).
Uplatňují se především jako stavební základ biologických membrán.
O- x
O
Složené lipidy –SfingolipidySfingolipidy
Sfingolipidy: jejich alkoholová složka je nenasycený aminoalkoholsfingosin (E)-2-aminooktadec-4-en-1,3-diol.
CH2CH3 OH34681012141618
H2C
CH
CH2
OH
NHR
O
CH3 OH
1
2
Mastná kyselina se váže amidovou vazbou na amioskupinu a tvoří ceramidy - základní složku všech sfingolipidů.
Složené lipidy –SfingoSfingofosfofosfolipidylipidy
Sfingomyeliny: jsou estery ceramidů a fosforylcholinu.
CH
CH2
NH OR
CH3 OH
CH3
H2C
CH
O
NH
O
O-
O
P
R
ON
+CH3
CH3
CH3
Sfingomyeliny jsou součástí myelinového obalu nervových buněk.
Složené lipidy –SfingoSfingoglykoglykolipidy lipidy (1)
CH
CH2
NHR
CH3 OH
Sfingoglykolipidy Jsou součástí vnějšího povrchu buněčných membrán.
sacharid vázaný na primární alkoholové
skupině.
Sulfatidy: vyskytují se v tkáních mozku, plic, kosterního svalstva, jater aj. sacharid = β-D-galaktosa-3-sulfát
H2C OO
sacharid
Cerebrosidyobsažené v mozkové tkáni. sacharid = β-D-galaktosa, β-D-glukosa
Složené lipidy –SfingoSfingoglykoglykolipidy lipidy (2)
Gangliosidyse vyskytují se převážně v šedé hmotě mozkové,
kde tvoří 6 % lipidů.
CH
CH2
NHR
CH3 OH
H2C
CH
O
NHR
O
OOH
OH
OH
Orozvìtvený oligosacharid
Gangliosidymají značný fyziologický a lékařský význam. Jejich složité cukerné skupiny plní funkci receptorů pro určité hypofylární glykoproteinové hormony, které řídí mnoho důležitých fyziologických funkcí.
Isoprenoidní lipidy
Isoprenoidní lipidy patří mezi steroidy, základ jejichž struktury je polycyklický skelet cyklopentano[b]perhydrofenanthrenu.
131712
1116
H
H H149
810 15
16
756
H1
4
2
3H
H
H
Steroidy jsou hydrofobní nebo amfifilní látky, z nichž mnohé mají charakter hormonů. Strukturní a transportní význam mají steroly a žlučové kyseliny, které řadíme do skupiny lipidů.
Isoprenoidní lipidy - SterolySteroly
Steroly se vyskytují v živočisných a rostlinných buňkách jako volné alkoholynebo estery mastných kyselin
Jsou obecně důležitou součástí membrán.
Podle původu dělíme steroly na zoosteroly(živočišné), fytosteroly (rostlinné), mykosteroly (steroly hub) a mořské steroly(steroly mořských živočichů a rostlin).
Isoprenoidní lipidy - ZoosterolyZoosteroly
Modeluje tekutost a permeabilitu plasmové membrány.
CH3
CH3
CH3
H
H
H
HCH3
CH3
1
2
3β5 7
89
10
11
12
13
14 1516
17
18
19
20
2122
23
24
25
26
27
Cholesterol:
plasmové membrány.Je výchozí látkou pro biosynthesu
dalších důležitých steroidů –žlučových kyselin, pohlavních hormonů, kalciferolů.
OH 45
67
V normálně fungující tkáni jsou plynule syntetizovány a odbourávány. Patologicky se cholesterol ukládá ve stěnách krevních cév a vyvolává atherosklerosua nebo ukládá ve žlučových kamenech.
Isoprenoidní lipidy - FytosterolyFytosteroly
CH3
CH3
HCH3
CH3
CH3
1218
20
2122
23
24S
25
27
Fytosteroly jsou přítomny v rostlinách většinou jako necukerné složky heteroglykosidů.
CH3
H
H
H
CH3
OH
1
2
3β
45
67
89
10
11 13
14 1516
1719
26
Stigmasterol[(24S)-24-ethylcholesta-5,22-dien-3b-ol] je široce rozšířěný fytosterol, užívá se jako výchozí surovina při technické
synthese steroidních hormonů.
Isoprenoidní lipidy - MykosterolyMykosteroly
CH3
CH3
HCH3
CH3
CH3
12
17
1820
2122
23
24S
25
26
27
CH3
HH
CH3
OH
1
2
3β
45
67
8910
11 13
14 1516
1719
26
Ergosterol [(24R)-24-ethylcholesta-5,7,22-trien-2b-ol]
Je důležitou součástí membrán buněk a mycelií většiny nižších hub.
Ozářením ultrafialovým zářením se přeměňuje na vitamin D2.
Isoprenoidní lipidy - KalciferolyKalciferoly
Kalciferoly (vitamin D): Tvoří se účinkem ultrafialového záření z provitaminů - ∆5,7 nenasycené steroly.
RCH312
18 RCH312
18 RCH312
18 CH3
CH3
CH
CH3
OH12
183
CH3
HH
OH
1
2
3β
45
67
8910
11
12
13
14 15
1617
19
CH3
CH3
H
OH
1
2
3β
45
67
8910
11
12
13
14 1516
1719
CH3
H
CH2
OH1
2
3
45
6 7
89
10
11
12
13
14 1516
17
19
3
H
CH2
OH
CH3
1
2
3
45
6 7
89
10
11
12
13
14 1516
17
19
hν teplo játra
ledviny
provitaminy D prekalciferoly
cholekalciferol (vitaminy D3)
ergokaciferol (vitamin D2) vitamin D
Isoprenoidní lipidy - Žlučové kyselinyŽlučové kyseliny
Žlučové kyseliny jsou hlavní součástí žluče. Usnadňují trávení a střebávání lipidů.
O O
CH3
CH3
CH3
H
H
H
H
OH
OH OHH
XCH3
CH3
CH3
H
H
H
H
OH
OHH
OH
X: OH kyselina cholová NHCH2CH2SO3
- taurocholát
NHCH2COO- glykocholát
kyselina deoxycholová
Lipoproteiny
Lipoproteiny vznikají spojením lipid ů sespecifickými specifickými bílkovinami , nekovalentní hydrofobní interakcí.
Plasmové lipoproteiny
Funkce: zajišťují transport a distribuci lipidů prostřednictvím krve a lymfatického systému. Fungují též jako regulátory metabolismu lipidů.
Typ Hustota (g.cm-3) Protein / LipidChylomikrony < 0,950 0,01
Funkcetransport triacylglycerolů a cholesterolu ze střev do Chylomikrony < 0,950 0,01
VLDL 0,950 – 1,006 0,1
IDL 1,006 – 1,019 0,25
LDL 1,019 – 1,063 0,25
HDL 1,063 – 1,210 1,00
LDL jsou zodpovědné za vysokou hladinu krevního cholesterolu a aterosklerosu.
transport triacylglycerolů a cholesterolu ze střev do tkání
transport triacylglycerolů a cholesterolu z jater do tkání
transport cholesterolu z tkání do jater
Lipidy1. Co jsou lipidy? Co jsou zmýdelnitelné lipidy a co jsou
nezmýdelnitelné lipidy?2. Jaké druhy sloučenin zahrnujeme mezi lipidy?3. V jaké geometrické konfiguraci jsou dvojné vazby v mastných
kyselinách obsažených v lipidech? Proč klesá teplota tání v pořadí olejová – linolová – a-linolenová kyselina, i když všechny tyto mastné kyseliny mají stejný počet uhlíků?
4. V čem spočívá hlavní význam esenciálních mastných kyselin?4. V čem spočívá hlavní význam esenciálních mastných kyselin?5. Popište vztah mezi strukturou a vlastnostmi různých
triacylglycerolů.6. Jaký hlavní biologický význam mají složené (polární) lipidy? Jaké
jsou jejich chemická složení? 7. Co jsou glycerolipidy, sfingolipidy, fosfolipidy, glykolipidy?
Lipidy8. Tenzidové vlastnosti fosfolipidů se uplatňují při funkci plic: snižují
povrchové napětí vody, která zvlhčuje tenké povrchové membrány alveolárních buněk. Vysvětlujte mechanismus jejich působení.
9. Nakreslete základní skelet isoprenoidních lipidů. Jaký význam mají tyto lipidy v živých organismech?
10. Jaká je struktura cholesterolu a jaký je jeho význam v organismu? 11. Co je příčínou vzniku aterosklerozy?11. Co je příčínou vzniku aterosklerozy?12. Z čeho se skládají lipoproteiny?
Biologické membrány
• Chemické složení a struktura membrán
• Vlastnosti biologických membrán• Vlastnosti biologických membrán
• Membránový transport
• Účast na komunikacích buněk
Chemické složení a struktura membrán
Z chemického hlediska:struktury vybudované zmolekullipidů, bílkovina sacharidů struktury vybudované zmolekullipidů, bílkovina sacharidů v organisovaném uspořádání udržovány nekovalentními interakcemi.
Z fyzikálního hlediska: dvojrozměrné kapaliny.
Struktura membrán
Základní stavební prvek je lipidová dvojvrstva
Chemické složení -Membránové lipidyMembránové lipidy
Fosfolipidy:
fosfatidylethanolaminy
fosfatidylcholiny
fosfatidylserinyfosfatidylseriny
fosfatidylinositoly
difosfatidylglyceroly
sfingomyeliny
Steroly
Glykolipidy
Chemické složení -Membránové bílkoviny Membránové bílkoviny (1)
Membránové proteiny rozdělujeme na periferní a integrální.
Periferní (vnější) membránové bílkoviny jsou k membráně poutány slabými vazbami (většinou elektrostatickými a vodíkovými).
Mnohé z periferních bílkovin jsou enzymy, umístěné na vnitřní (cytosolární) straně buněčné membrány.
Chemické složení -Membránové bílkoviny Membránové bílkoviny (2)
Integrální (vnit řní) membránové bílkoviny:receptory, specifické detektory, kanály a pumpy, enzymy.
Chemické složení -Membránové sacharidyMembránové sacharidy
Sacharidy:
glykolipidy
glykoproteiny
Sacharidy na povrchu buněk slouží k mezibuněčnému rozpoznání.
Biologické membrány
Fyzikální vlastnosti
• Bariera,
• Fluidita, • Fluidita,
• Strukturní a funk ční asymetrie,
• Kooperativita,
• Isolační vlastnosti
Transport látek membránami
Účast na komunikacích buněk
Přenos informace mezi buňkami zajišťují hormony a mediátory.
Podstatou přenosu informace zjedné buňky do druhé je uvolnění Podstatou přenosu informace zjedné buňky do druhé je uvolnění chemického signáluv jedné buňce a jeho interakce s buňkou cílovou.
U nosičů informace, které neprocházejí buněčnou membránou, je přijetí informace zprostředkováno receptory povahy bílkovin, umístěnými na vnější straně membrán.
Biomembrána
1. Z fyzikálního hlediska jsou biomembrány dvojrozměrné kapaliny. Vysvětlete!
2. Jaké jsou strukturní složky biomembrán? Jaké úlohy mají jednotlivé složky?
3. Co je aktivní transport a co je pasivní transport?4. Mýdlové bubliny jsou obrácené dvojvrstvy; to znamená, že polární 4. Mýdlové bubliny jsou obrácené dvojvrstvy; to znamená, že polární
skupiny amfigfilů jsou společně s vodou ve styku, zatímco hydrofobní konce amfifilních molekul směřují do vzduchu. Vysvětlete fyzikální podstatu tohoto jevu!
Biokatalýza
• Klasifikace a názvosloví enzymů
• Složení a molekulární vlastnosti enzymů: chemie kofaktorů - koenzymy a vitaminy, enzymové bílkovinykofaktorů - koenzymy a vitaminy, enzymové bílkoviny
• Mechanismus katalytického působení enzymů
• Enzymová kinetika, faktory a látky ovlivňující EA
• Regulace enzymové aktivity
Biokatalyzátory - EnzymyEnzymy
Enzymy jsou pozoruhodné biologické katalyzátory.
enzymyurychlují chemické přeměny
faktorykatalyzují procesy, při nichž nedochází k chemickým změnám
např. změny konformace
biokatalyzátory
Enzymy jsou pozoruhodné biologické katalyzátory.
Vysoká reakční rychlostMírné reakční podmínkyZnačná specifitaúčinková a substrátováSchopnost regulace na několika úrovních
Klasifikace a názvosloví enzymů (1)
• Doporučené triviální názvy běžné dříve používané jméno
• Systémové názvyzahrnují substrát i typ katalysované reakce a tvoří se takto:
– Enzym katalysující přeměnu substrátu A reakcí typu R má název ARasa
– Enzym katalyzující reakci substrátu A se substrátem (nebo kofaktorem) B reakcí typu R má název A: B-Rasa.
• Systémové klasifikační číslovystihuje zařazení enzymu v uvedené klasifikaci EC (Enzym Commission).
Klasifikace a názvosloví enzymů (2)
1. Oxidoreduktasy:katalyzují • přenos atomu vodíku -Transhydrogenasy, Hydrogenasy; • přenos elektronů - Transelektronasy; nebo • vestavění atomu kyslíku do substrátu Oxygenasy. 2. Transferasy:
Realisují přenos skupin(-CH3, -NH2, zbytek glukosyapod.).3. Hydrolasy: 3. Hydrolasy:
Štěpí hydrolyticky vazby, vzniklé kondensací, např. amidové, esterové. 4. Lyasy:
Katalysují (energeticky nenáročné) nehydrolické štěpení a vznikvazeb C-C, C-O, C-N,... Provádějí to většinou tak, že odštěpují ze substrátu nebo do něj vnášejímalé molekuly (H2O, CO2, NH3,...) bez pomocí dalšího reaktantu.
5. Isomerasy: Realisují vnitromolekulové přesunyatomů a jejich skupin, tedy vzájemné přeměny isomerů.
6. Ligasy: Katalysují vznik energeticky náročných vazeb za současného rozkladu látky uvolňující energii, např. ATP.
Jednotky katalytické aktivity
Standardní (mezinárodní) jednotka aktivity (EC IUB v roce 1961): U
1 U představuje množství enzymu katalysujícího za standardních podmínek (30 °C a optimální pH) při saturaci substrátem přeměnu 1 µmol substrátu za minutu.
Katal (SI, 1972): katKatal : kat1 kat představuje množství katalysátoru, které přemění za standardních
podmínek za 1 sekundu 1 mol substrátu. Rychlost přeměny substrátu (IUPAC, 1981):
katalytická aktivita vyjádřená v katalech Koncentrace katalytické aktivity (jednotka kat.dm-3), Specifická katalytická aktivita (jednotka kat.kg-1)Molární katalytická aktivita (jednotka kat.mol-1).
Složení a molekulární vlastnosti enzymů (1)
Nebílkovinná část =KOFAKTOR
Enzym = bílkovinná část + nebílkovinná část
Prosthetická skupinaje pevně vázánana bílkovinnou složku jako stabilní součást molekuly
Koenzyms bílkovinnou složkou vázán jen slabě a může se od ní lehce oddělovat (disociovat).
Apoenzym + koenzym = holoenzym
Koenzym a prosthetická skupina se odlišují ve způsobu regenerace.
Složení a molekulární vlastnosti enzymů (2)
Katalytické působení koenzymu je realizováno spřažením dvou reakcíprováděných různými enzymy.
SUBSTRÁT PRODUKT
ENZYM1 (apoenzym1 - koenzym)
SUBSTRÁT1 PRODUKT1
apoenzym1 + koenzym* apoenzym2
ENZYM2 (apoenzym2 - koenzym*)
SUBSTRÁT2PRODUKT2
koenzym + apoenzym2apoenzym1
Složení a molekulární vlastnosti enzymů (3)
Enzymy s kofaktory typu prosthetické skupiny fungují jinak:krátce po sobě reagují se dvěma různými substráty, přičemž obě reakce realisuje tentýž enzym.
SUBSTRÁT1 PRODUKT1
ENZYM(apoenzym + prosthetická skupina*)
SUBSTRÁT2PRODUKT2
ENZYM (apoenzym - prosthetická skupina)
Chemie kofaktorů
Kofaktor může být kovový iontnebo organická molekula, popřípadě obě složky najednou.
Příklady enzymů, pro jejichž katalytickou aktivitu je nutný kovový ion
Zn2+ alkoholdehydrogenasa, karbonátdehydrogenasa, karboxypeptidasa
Mg2+ fosfohydrolasy, fosfotransferasy
Mn2+ arginasa, fosfotransferasy
Fe2+ nebo Fe3+cytochromy, peroxidasa, katalasa, ferredoxin
Cu2+ nebo Cu+ tyroxinasa, cytochromoxidasa
Kofaktory oxidoreduktas Kofaktory oxidoreduktas (1)
N+
NH2
O
OH
OH
H
OH
H
OO-
O
PN
+
NH2
O
O
OH
OH
H
OH
H
OO-
O
P
Nikotinamidové nukleotidy:
Nevázané mají E°´ = -0,32 V,
nikotinamidadenindinukleotid (NAD+) nikotinamidadenindinukleotidfosfát (NADP+)
O
N
H
OH
H
OHH
O
O
O-
O
P N
N N
NH2
O
N
H
O
H
OHH
O
O
O-
O
P N
N N
NH2
O-
O-
O
P
E°´ = -0,32 V,vazbou na epoenzym se mění jejich redoxní potenciál E°´
NAD+ a NADP+ jsou součástí nikotinamidové dehydrogensy
Flavinové nukleotidy:
NH
NN
N
CH2
OHCH3
CH3
CH3 O
O
NH
NN
N
CH2
OHCH3
CH3
CH3 O
O
NH2
Kofaktory oxidoreduktas Kofaktory oxidoreduktas (2)
H2C
OHCH3
OHCH3
OHCH3
O O-
O-
O
P H2C
OHCH3
OHCH3
OHCH3
O O
O-
O
P O
O-
O
PO
N
OHOH
N
N
N
NH2
Riboflavinfosfát (FMN) Flavinadenindinukleotid (FAD)
FMN, FAD (E°´ = -0,18 V)oxidují NADH a NADPH (E°´ = -0,32 V),
účastní se oxidační dehydrogenace za vzniku dvojné vazby.
Ubichinony (koenzym Q):
Nejběžnější jsou koenzymy Q6 (n = 6) a koenzym Q10 (n = 10);
Kofaktory oxidoreduktas Kofaktory oxidoreduktas (3)
H
O
OCH3
CH3
O
O CH3 n
H
O
OCH3
CH3
OH
OH CH3 n
+2e-, +2H+
-2e-, -2H+
Ubichinony (E°´ = 0,10 V) tvoří i stabilní volné radikály (UQH•).
Porfyrinový chelát železa:
kofaktor tzv. hemových enzymů: katalasa, peroxidasy, cytochromy
N NCH3
-OOC COO-
CH3
Kofaktory oxidoreduktas Kofaktory oxidoreduktas (4)
N
Fe
NN
N3
CH3
CH2CH3
CH2
Kofaktory transferas Kofaktory transferas (1)
Adenosintrifosfát (ATP): kofaktorfosfotransferasynebo kinasy.
ON N
NH2
OO
O
N
H
OH
H
OHH
O
O-
O
O
P N
O-
O
O
P
O-
O-
O
P
OOHO
Tetrahydrofolát může přenášet aktivované jednouhlíkové jednotky ve třech různých oxidačních stavech:(–CH3); (–CH2-); ( –CHO, –CH=NH, –CH=)
Kofaktory transferas Kofaktory transferas (2)
NH
NH
N
N
OH
NH2
NH
NHOH
O
kyselina 5,6,7,8-tetrahydrolistová12
3
4 56
78
9
10
Biotin: vitamin H přenáší HCO3-
NH NH
O
N NH
O
O
O
O-
Kofaktory transferas Kofaktory transferas (3)
SOH
O
SNH
O
OH
NH2
O
biotin karboxy-ε-N-biotinyllysin
Celkový průběh karboxylačních reakcí ukazují následující rovnice:
ATP + HCO3- + biotinyl-apoenzym = ADP + P + karboxybiotyl-apoenzym
karboxybiotyl-apoenzym + R-H = biotinyl-apoenzym + R-COO
Thiamindifosfát:
N N+
O O
CH3
Kofaktory transferas Kofaktory transferas (4)
N SCH3 ONH2 O
O-
O
P O-
O-
O
P
Enzymy s thiaminovým koenzymem katalysují • dekarboxylaci 2-oxokyselin• tvorbu a odbourávání acyloinů.
CH3
OH
NHOH
OH
OH
O O
SH
Kyselina pantothenová a její deriváty: jsou universální přenášeče acylů při oxidačním odbourávání mastných kyselin, oxidační dekarboxylaci 2-oxokyselin, při acetylacích apod.
Kofaktory transferas Kofaktory transferas (5)
CH3 O Okyselina pantothenová
O
N
H
OH
H
O
H
O
O-
O
O
P N
N N
NH2
O-
O
O
P
O
O-
O-
P
CH3CH3
OHNH NH
SH
koenzym ACoA-SH
O-
OO
O
P
CH3CH3
OHNH NH
O O
SH
NHCH3
polypeptidového øetìzce ACP
O
fosfopantetheinprostetická skupina "mastná kyselina-synthasy"
Pyridoxalfosfát (PALP) je prosthetickou skupinou aminotransferas,
které katalisují transaminační reakce aminokyselin.
Kofaktory transferas Kofaktory transferas (6)
N
OH
CH3
OHOH
N
OH
CH3
OO
O-
O-
O
P
pyridoxin (vitamin B6) pyridoxal-5-fosfát (PALP)
Kofaktory isomerasKofaktory isomeras
Isomerasy většinou nepotřebují kofaktory.
N N
H2NOCCONH2
CH3
CH3
CONH2CH
CH3
H2NOC
Co+
R
Zvláštní skupinu kofaktorů isomeras tvoří kofaktory odvozené od vitaminu B - kobalamin
NNH CH3
H2NOC CH3
CONH2CH3CH3
NH
O
CH3
CH3
OO-
OO
P
N
N
O
OH
OH
CH3
CH3
Co+
od vitaminu B12 - kobalamin
Přehled vitaminů a jejich koenzymových forem
Název (symbol)Thiamin (B1)
Riboflavin (B2)
Kyselina nikotinová(resp. Nikotinamid)
Kyselina pantothenová
Koenzymová nebo aktivní formaThiamindifosfát (TPP)Flavinmononukleotid (FMN)Flavinadenindinukleotid (FAD)Nikotinamidadenindinukleotid (NAD)Nikotinamidadenindinukleotidfosfát (NADP)Koenzym A (CoA)Kyselina pantothenová
Kyselina listová (folát)Pyridoxin (B6)
Kyanokobalalamin (B12)Kyselina askorbová (C)
Biotin (H)Kyselina lipoová
Vitaminy A (karotenoidy)Vitaminy D (kalciferoly)
Koenzym A (CoA)Tetrahydrofolát (FH4)Pyridoxalfosfát (PALP)Koenzym B12Není přesně známaBiocytinLipoyllysin
11-cis-retinal1,25-dihydroxycholekalciferol
Enzymové bílkoviny
Bílkovinná část = Enzymové bílkoviny• monomerní, tvořené jediným peptidovým řetězcem,
Enzym = bílkovinná část + nebílkovinná část
• monomerní, tvořené jediným peptidovým řetězcem,
• oligomerní, složené z několika podjednotek,
• multienzymové komplexy, tvořené několika molekulami různých enzymů.
Domény v jednotlivých peptidových řetězcích mají specifickou funkci: katalytická, regulační, kooperativní.
Aktivní centrum enzymůAktivní centrum enzymů
Aktivní centrum enzymů je oblast, kde se váží substráty a kofaktory.
Typy interakcí:•Vodíkovéa iontovévazby (nukleofilní a bazické katalýzy),•Kovalentní vazba(kovalentní katalýza).
Katalytické skupiny:
•kovové ionty fungují jako elektrofilní činidla.
Katalytické skupiny: zbytky aminokyselin, podílející se na tvorbě a štěpení vazeb.
•karboxylové skupiny,•hydroxylová skupina, •thiolová skupina, •imidazolový kruh histidinu.
Tyto skupiny se účastnínukleofilníabazické katalýzy.
•aminoskupinalysinu tvoří Schiffovu basi s oxoskupinou- kovalentní katalýza.
Mechanismus katalytického působení enzymů
Vysoká účinnost
Teorie aktivovaného komplexu:
E + S = ES# = ES = EX# = EP = EP# = E + P
S
E-S#
E-S
E-X#
E-P
E-P#
P
Ea
E [kJ]
Arrheniova rovnice: k = A . exp (-Ea/RT)
reakèní koordináta
Hypotéza indukovaného přizpůsobení -Koshland (1959)
Hypotéza zámku a klíče -Fischer (1894)
Rentgenová analýza ukázala, že vazebná místa většiny enzymů jsou z větší části vytvořena předem, ale že vazba substrátu u nich navozuje určitou strukturní úpravu.
Značná specifita
Specificita enzymové katalýzyReakční specifita: každý enzym sníží aktivační energii jen u jediné
reakce z četných termodynamicky možných reakcí.
Substrátová specifita: Substrát v aktivním centru je vázán ve třech
bodech a přesně orientován, tím je substrátová specifita zajišťována na
třech úrovních: strukturní specifita , regiospecifitaa stereospecifita.třech úrovních: strukturní specifita , regiospecifitaa stereospecifita.
COOH-OOC
H
H
H
H
H
NH2L-glutamát
glutamátaminotransferasa (PALP)
COOH-OOC
H
H
H
H
O
+ pyridoxamin-5-fosfát
glutamátdehydrogenasa (NADP+)
COOH-OOC
H
H
H
H
O
+ NADPH + NH4+
glutamátdekarboxylasa (PALP)
COOHH2C
H
H
H
HNH2
CO2 +
Enzymová kinetika (1)
počateční celková rychlost: v = d [P]/dt = k+2[ES]rychlosti dílčích reakcí:-d[S]/dt = k [S].[E] – k [EC];
S + E ES P + Ek+1
k-1
k+2
Reakce s 1 substrátem lze vyjádřit formální rovnicí:
-d[S]/dt = k+1[S].[E] – k-1[EC]; d[ES]/dt = k+1[S].[E] – (k-1 + k+2)[ES];d[E]/dt = -k+1[S].[E] + (k-1 + k+2)[ES]celková koncentrace enzymu:[E]0 = [E] + [ES]
Za podmínky stacionárního stavu (d[ES]/dt = 0) platí: k+1[S].[E] = (k-1 + k+2)[ES]; [ES] = [E]0 - [E]
[ES] = k+1[S].[E]0/( k+1[S] + k-1 + k+2)v = k+2[E]0[S]/{ (k-1 + k+2 )/k+1 + [S]}
Mezní (limitní) rychlostiV = k+2[E]0 a Michaelisa konstantaKM = (k-1 + k+2)/k+1
v = V[S]/( KM + [S]) rovnice Michaelise a Mentenové
Enzymová kinetika (2)
V
v
rovnice Michaelise a Mentenovév = V[S]/( KM + [S]) ⇒⇒⇒⇒ 1/v = (KM/V)(1/[S]) + 1/V
1/vV
V/2
KM [S]0 -1/KM
1/V
0 1/[S]
Fyzikálně chemické faktory ovlivňující EA (1)
Vliv teploty:
Vliv teploty na rychlost chemické reakce: k = A . exp (-Ea/RT)Vliv teploty na stabilitu bílkoviny -denaturace
Log k
1/TTeplotní optimum
Maximum této závislosti se nazývá optimální teplota enzymu.
Fyzikálně chemické faktory ovlivňující EA (2)
Vliv pH: Aktivita enzymů vymezena poměrně úzkou oblastí pH.
Hodnota pH s maximem enzymové aktivity bývá označována jakoHodnota pH s maximem enzymové aktivity bývá označována jakopH-optimum.
7 8 9
aktivita
pHpH-optimum
Látky ovliv ňující EA Inhibice a aktivace enzymových reakcí
Efektory nebo modifikátory.Látky ovlivňují katalytickou účinnost enzymů
aktivátory zvyšují aktivitukationty kovů s protonovým číslem od 11 do 30
nukleotidy, organické fosfáty
Ireversibilní inhibitory Reversibilní inhibitory
inhibitory snižují účinek enzymurůzné anorganické a organické sloučeniny, ionty
mají afinitu k některé komponentě enzymové reakce
Inhibice enzymových reakcí
InhibiceInhibiceIreversibilní inhibitory blokují nevratně enzymovou aktivitu tím, že vytvářejí s enzymem velmi pevný komplex enzym-inhibitor (EI).
Reversibilní inhibitory inhibitor rychle a reversibilně váže na enzym nebo na komplex enzym-substrát.
Reversibilní inhibitory
Kompetitivní inhibitory: kompetují o vazbu na enzym s normálním substrátem.
Akompetitivní inhibitory: Reagují jen s komplexem ES zabrání jeho přeměně na Akompetitivní inhibitory: Reagují jen s komplexem ES zabrání jeho přeměně na produkt.
Smíšená a Nekompetitivní inhibitory:Zabraňují katalytické reakci vazbou na důležité funkční skupinynebo změnou konformacemolekuly enzymu na inaktivní.
Aktivace enzymových reakcí
Aktivace• Aktivátory : přispívají ke katalytické účinnosti enzymu, aniž se • Aktivátory : přispívají ke katalytické účinnosti enzymu, aniž se
jakkoli účastní vlastní reakce.
• Modifikací kovalentní struktury bílkovin : např. proteolytickým odštěpením blokující peptidové sekvence z neaktivního proenzymu.
Aktivátory
Aktivátory: Jsou kationty kovů s protonovým číslem od 11 do 30, organické látky nebo, některé anionty.
Mechanismuspůsobení aktivátorů je allosterický: Mechanismuspůsobení aktivátorů je allosterický:
Regulace enzymové aktivity
Regulace v prostoru:Spojení do multienzymových komplexů,Lokalizace v různých kompartmentech buňky,Vázání v membránách
Regulace v čase:allosterickou regulací, kovalentní regulací, regulací pomocí energetického náboje
Biokatalýza
1. Vysvětlete pojmy: faktor, enzym, kofaktor, koenzym, prostetická skupina, apoenzym a holoenzym!
2. Vysvětlete, proč rychlost enzymových reakcí vzrůstá s rostoucí teplotou jen do určité tzv. optimální teploty?
3. Co je příčinou toho, že je aktivita enzymů vymezena poměrně úzkou oblastí pH?oblastí pH?
4. Kolikrát se při 25°C reakce urychlí, jestliže katalyzátor sníží volnou energii aktivovaného komplexu a) o 1 kJ/mol; b) o 10 kJ/mol?
5. Jakým obecným způsobem zvyšují enzymy rychlost reakce?a) Snižují koncentraci přirozených inhibitorů reakce;b) Posunují rovnováhu reakce energeticky výhodnějším směrem;c) Snižují aktivační energii reakce;d) Vedou ke vzniku energeticky bohatých produktů;e) Zvyšují koncentraci substrátů.
Biokatalýza
6. Koenzymy jsoua) nízkomolekulové sloučeniny účastnící se reakce většinou v labilní vazbě na enzym;b) kation kovů vázané v aktivním místě enzymu;c) organická nebílkovinná složka enzymu, která se účastní
katalyzované reakce, chemicky se mění a po jejím skončení se vrací do původní podoby teprve v další reakci;vrací do původní podoby teprve v další reakci;
d) mnohočetné molekulové formy enzymů;e) molekuly bílkovin kooperující s katalytickou aktivitou
enzymů;f) hormony regulující aktivitu enzymů.
Biokatalýza
7. Charakteristická funkce všech koenzymů v enzymově katalyzovaných reakcích je
a) zvyšovat specifitu enzymu;b) aktivovat substrát;c) zvyšovat polaritu, a tím i rozpustnost enzymu;d) snižovat pH-optimum reakce;e) podmiňovat aktivitu enzymu jako kosubstrát vázaný na e) podmiňovat aktivitu enzymu jako kosubstrát vázaný na
apoprotein reverzibilně, nekovalentní vazbou.
Biokatalýza
8. Vyberte správné tvrzení o enzymově katalyzovaných reakcích:a) Aktivita enzymů nezávisí na fyzikálně chemických vlivech prostředí;b) Enzymová katalýza urychluje dosažení rovnováhy reakce;c) Množství produktu vytvořeného za časovou jednotku je v dané
reakci při všech teplotách stejné;d) Kationty kovů mají obecně inhibiční účinek na činnost d) Kationty kovů mají obecně inhibiční účinek na činnost
enzymů;e) Ředění roztoku enzymů vzrůstá jejich aktivita.
9. Jaký tvar má křivka závislosti počáteční rychlosti enzymové jednosubstrátové reakce na koncentraci substrátu? Jaký význam má Michaelisova konstanta?
Bioenergetika
• Metabolismus a biochemické reakce
• Chemická energie a Gibbsova energie
• Přenašeče chemické energie, ukládání a čerpání • Přenašeče chemické energie, ukládání a čerpání energie z molekul ATP
• Princip biologických oxidoredukcí
• Struktura mitochondrie, dýchací řetězec, a oxidační fosforylace
Metabolismus
Látková přeměna nebo (intermediární) metabolismus:
Přeměny všech látek, které do organismu vstoupily a
neustálá obměna látek, které se v něm vytvořily a
s nimi spojené energetické přeměny.
Rozdělení organismů podle typu metabolismuRozdělení organismů podle typu metabolismu
Z hlediska způsobu výživy (trofiky):
Podle zdroje přijímané energie
• Fototrofy (světloživné): využívají sluneční energie,
• Chemotrofy (látkoživné): získávají energii oxidací organických nebo anorganických sloučenin (živin).
Podle zdroje stavebního materiálu
• Autotrofy (samoživné): schopné synthetisovat všechny organické sloučeniny z anorganických zdrojů (CO2, NH3, NO3
-, a SO42-),
• Heterotrofy (cizoživné): používají jako stavební materiál organické látky, které jsou pro ně současně zdrojem energie.
Rozdělení organismů podle typu metabolismuRozdělení organismů podle typu metabolismu
Z hlediska donorů a akceptorů elektronů:
Podle donorů elektronů• Chemoorganotrofy: dehydrogenují organické látky jako je glukosa
nebo mastné kyseliny, nebo mastné kyseliny, • Chemolithotrofy: jejich zdroj elektronů jsou jednoduché anorganické
sloučeniny jako H2, H2O. H2S, NH3, aj.
Podle konečných akceptorů elektronů• Aeroby: u nichž je finální akceptorem kyslík (O2),• Anaeroby: používající místo kyslíku jiné molekuly.
Metabolismus a biochemická reakce
Z praktického hlediska je dále rozlišován:
Metabolismus primární (základní) zahrnuje procesy nezbytné pro zabezpečování energie a stavebního materiálu a synthesy základních stavebních složek organismu. Probíhá ve všech základních stavebních složek organismu. Probíhá ve všech organismech a jeho produkty jsou v podstatě stejné.
Metabolismus sekundárnípředstavuje procesy, které navazují na primární metabolismus a jejichž konečné produkty (sekundární metabolity) nemají významnější úlohu v ekonomice organismu.
Metabolické dráhy
Metabolická dráhaje řada následných enzymových reakcí, vedoucí k tvorbě určitého produktu.
Z jejich funkcí vyplývá:
• Metabolické dráhy jsou nevratné.
• Každá metabolická dráha obsahuje časný určující stupeň.
• Všechny metabolické dráhy jsou regulované.
• Metabolické dráhy probíhají na specifických místech.
Metabolické dráhy
Amfibolické dráhy plní obě základní funkce metabolismu -(citrátový cyklus).
Anaplerotické reakce (sekvence)jedno- nebo několikastupňové, sloužící k doplňování vyčerpaných meziproduktů metabolických drah.
Chemická energie a Gibbsova energie
Biologické objekty jsou otevřené systémy⇒může se vytvořit setrvalý (stacionární) stav, charakterizovaný časově se neměnícím složením a konstantností fyzikálních vlastností.složením a konstantností fyzikálních vlastností.
Při chemických reakcích za podmínekkonstantního tlaku a teplotylze Energetické změny kvantitativně charakterizovat změnou enthalpie (∆∆∆∆H) a Gibbsovy energie (∆∆∆∆G).
Chemická energie a Gibbsova energie
Pro počáteční koncentrace všech složek reakce rovné jedné platí:
∆G0 = -RT ln K.
Pro standardní změnu Gibbsovy energie při Pro standardní změnu Gibbsovy energie při biochemické reakcise užívá místo veličiny ∆G0
veličina ∆∆∆∆G´, která platí pro výchozí pH = 7při 298 K
∆∆∆∆G´ = - 5,706 log K
∆∆∆∆G´ < 0 exergonické reakce
∆∆∆∆G´ > 0 endergonické reakce
SSpřažené reakcepřažené reakce
Exergonická reakce A + X → B + XX ∆G1 < 0Endergonická reakce C + XX → D + X ∆G2 > 0
∆G1 > ∆G2
Energie se přenáší z exergonické do endergonické reakce přenašečem energie
Universální přenašeč energie Universální přenašeč energie –– ATPATP
Adenosintrifosfát (ATP)
∆∆∆∆G´ hydrolysy ATP
NN
NN
NH2
OCH2OP
O
O-
P
O
O
O-
O-
O-
O
O
P
∆∆∆∆G´ hydrolysy ATP při 37°C, pH 7, za přítomnosti Mg2+
ATP + H2O = ADP + Pi + H+ ∆∆∆∆G´ = - 33 kJ.mol-1
ATP + H2O = AMP + PPi + H+ ∆∆∆∆G´ = - 33 kJ.mol-1
ATP + 2 H2O = AMP + 2 Pi + 2 H+ ∆∆∆∆G´ = - 66 kJ.mol-1
∆∆∆∆G´ je často používáno jako jednotka metabolické energie
OHOH
COO-
CH2
COO-
HOH
COO-
CH2
COO-
OH+
+
+
+
N+
NH2
O
OOO
-
O
P N
NH2
O
OOO
-
O
P
HH
redukovaný substrát oxidovaný substrát
NAD+ NADH
Princip biologických oxidoredukcí
redukovaný substrát + NAD+ → oxidovaný substrát + NADH + H+
O
N
H
OH
H
OHH
O
O
O-
O
P
OH
OH
H
OH
H
N
N N
NH2
O
N
H
OH
H
OHH
O
O
O-
O
P
OH
OH
H
OH
H
N
N N
NH2
NAD NADH
Princip biologických oxidoredukcí
Nernst Peters: ΕΕΕΕ = E0Ox,Red-
RTzF
lnaRedaOx
Ox + z e = Red
Ox + Red = Red + OxOx1 + Red2 = Red1 + Ox2
Při rovnováze platí: K = aRed1aOx2 / aOx1aRed2
E1 = E2
⇒ -RT lnK = (E02 - E0
1) zFTedy ∆G0 = -RT ln K = (E0
2 - E01) zF
pro pH = 7 platí ∆∆∆∆G´ = (E0´2 - E0´1) zF
Princip biologických oxidoredukcí
Probíhá-li oxidace NADH + H+ + ½ O2 = NAD+ + H2O
E2°´ NAD+,NADH = -0,32 V; E1°´O,O2- = +0,81 V
∆∆∆∆G´ = (E0´2 - E0´
1) zF = -218 kJ⇒ je možno získat teoreticky 7 molekul ATP.
Ve skutečnosti nelze využít veškerou uvolněnou energii, takže oxidací 1 molekuly NADH molekulárním kyslíkem lze získat maximálně 3 molekuly ATP.NADH molekulárním kyslíkem lze získat maximálně 3 molekuly ATP.
Lehningerova rovnice
NADH + H+ + ½ O2 + 3 ADP + 3 Pi = NAD+ + 3 ATP + 4 H2O
Přenos vodíku z NADH na elementární kyslík probíhá stupňovitě „štafetou“ v dýchacím (respiračním) řetězci.
1. Co je látková přeměna ((intermediární) metabolismus)? Co je katabolismus, anabolismus?
2. Jaký je rozdíl mezi aeroby a anaeroby?
3. Co je primární metabolismus a co je sekundární metabolismus?
4. Co jsou makroergické přenašeče?
Bioenergetika
4. Co jsou makroergické přenašeče?
5. Jak vzniká ATP v organismu? Jak organismus z něho čerpá energii?
6. Jaká je struktura mitochondrie a jaký je její význam pro buňku?
7. Kde a jak jsou lokalizovány enzymy dýchacího řetězce: flavoproteiny, koenzym Q, cytochromy b, c1, c, a, a3?
8. Jak působí oxid uhelnatý a kyanidové ionty na cytochrom a3?
Glykolýza
• Odbourávání monosacharidů - Glykolýza
• Oxidační dekarboxylace.
• Citrátový cyklus
Glykolýza
Sacharidy jsou metabolisovány ve formě fosforečných esterů.
Fosforylace má trojí význam:�Vznikající fosforečné estery mají vyšší obsah energie, a jsou proto reaktivnější�Fosforylové skupiny mohou být vazebnými, resp. rozpoznávacími centry pro enzym�Přítomnost polární negativně nabité skupiny činí cukry neschopné procházet
membránami,avystupovat tak z buněk nebo přecházet do jiných organel.membránami,avystupovat tak z buněk nebo přecházet do jiných organel.
Klíčovou látkou v metabolismu sacharidů je glukosa-6-fosfát.
U živočichů glukosa-6-fosfát vzniká:�Fosforylací glukosy, která vzniká hydrolytickým štěpením oligo- a polysacharidů
potravy.�Isomerací glukosa-1-fosfátu, který je produktem fosforolytického štěpení reservního
polysacharidu glykogenu.�Z jiných monosacharidů, uvolňovaných při trávení potravy.
Mechanismus glykolýsy: Embdenovo-Meyerhofovo-Parnasovo-schéma
1. Přeměna glukosy na glyceraldehyd-3-fosfát
O
OHH
HH
OHOH
H
OH
glukosafosfátisomerasa
ATP ADP
hexokinasa
O
OHH
HH
OHOH
H
O(P)
O
OHOHH
H
(P)O OH
OHOH
H OH
O
OHH
OH
OH
HH
(P)O O(P)OH
O
O(P)
O
H OH
O(P)
+
triosafosfátisomerasa
fruktosabisfosfátaldolasa
OHOH
H OH
OHHOH
H
ATP ADP
fosfofruktokinasa
Mechanismus glykolýsy: Embdenovo-Meyerhofovo-Parnasovo-schéma
2. Dehydrogenace glyceraldehyd-3-fosfát
O
H OH
NAD+ NADH + H+PiO(P)
H OH
O
glyceraldehyd-3-fosfát
ADP ATP
fosfoglycerátkinasa
O-
H OH
O
O(P)
O-
H O(P)
OH
O
fosfoglycerátmutasa enolasa
CH2
O-
O(P)
O
O(P) O(P)
glyceraldehyd-3-fosfát dehydrogenasa
Mechanismus glykolýsy: Embdenovo-Meyerhofovo-Parnasovo-schéma
3. Vznik pyruvátu
OHO O-
O
Mimořádně vysoké ∆G´hydrolýsy 2-fosfoenolpyruvátu způsobuje, že enzym pyruvátkinasaprakticky
CH2
OH
O(P)
OADP ATP
CH3
O
O
O
pyruvátkinasa
pyruvátkinasaprakticky nevratně fosforyluje ADP. Pyruvátkinasová reakce je tedy ventil, který brání zpětné synthese glukosy z pyruvátu cestou EMP a umožňuje regulaci synthesy a odbourávání sacharidů.
Mechanismus glykolysy: Embdenovo-Meyerhofovo-Parnasovo-schéma
Čistý výtěžek glykolýzy
Shrnutí: Sumární reakce tohoto procesu lze tedy vyjádřit rovnicí:
glukosa + 2 ATP + 2 NAD+ + 2 Pi + 2 ADP → 2 pyruvát + 4 ATP + 2 NADH + 4 H+ + 2 H2O
neboli glukosa + 2 NAD+ + 2 Pi + 2 ADP → 2 pyruvát + 2 NADH + 4 H+ + 2 ATP + 2 H2O
Oxidační dekarboxylaceOxidační dekarboxylace
Pyruvát se aerobně odbourává na acetyl-CoA v mitochondriích, kam přechází z cytoplasmy -Oxidační dekarboxylacedekarboxylace
je poměrně složitý proces, katalysuje ji multienzymová jednotka, tzv. pyruvátdehydrogenasový komplex.
Přeměna pyruvátu na acetyl-CoA: oxidační dekarboxylace
Citrátový cyklusCitrátový cyklus
Princip, význam
Citrátový cyklus, cyklus trikarboxylových kyselin nebo podle objevitele sira Hanse A. Krebse (1937) Krebsův cyklusje centrem veškerého metabolismu.
Odbourávání většiny substrátů ve druhé fázi aerobního katabolismu uvolní jen menší část jejich energie, asi ¾ jí zůstává v acetyl-CoA.
Odbourávání acetyl-CoA v citrátovém cyklu probíhá stupňovitě, konzervuje uvolněnou energii ve formě ATP a vytváří četné biosynthetické prekurzory
1. Napište reakce glykolytické dráhy od glukosy po laktát. Kolik ATP se spotřebovává a kolik vzniká během glykolytické oxidace glukosy na pyruvát?
2. Jaké jsou možné konečné produkty další oxidace glykolýzou vzniklého pyruvátu? Napište úhrné rovnice reakcí jejich vzniků!
Odbourávání monosacharidů
vzniklého pyruvátu? Napište úhrné rovnice reakcí jejich vzniků!3. Co je produkt aerobní glykolýzy a co je produkt anaerobní
glykolýzy?4. Co je příčinou únavy svalu a vyčerpání během intenzivní práce?
