Výukový materiál zpracován v rámci oblasti podpory 1.5„EU peníze středním školám“

Název školy Obchodní akademie a Hotelová škola Havlíčkův Brod

Název OP OP Vzdělávání pro konkurenceschopnost

Registrační číslo projektu CZ.1.07/1.5.00/34.0258

Název projektu Inovace a individualizace výuky na OA a HŠ

Šablona III/2 Inovace a zkvalitnění výuky prostřednictvím ICT

Označení vzdělávacího materiálu VY_32_INOVACE_05_PVP_243_Hol

Druh učebního materiálu Prezentace

Autor RNDr. Ivana Holubová

VY_32_INOVACE_05_PVP_243_Hol

Vzdělávací obor, pro který je materiál určen

Ekonomické lyceum, Obchodní akademie, Hotelnictví

Předmět Chemie, Základy přírodních věd

Ročník II. ročník

Název tematické oblasti (sady) Přírodní organické látky

Název vzdělávacího materiálu Bílkoviny

Anotace Prezentace je určena pro výuku předmětu CHE a ZPV ve 2. ročníku čtyřletých oborů. Je součástí sady „Přírodní organické látky“. Jejím cílem je přehlednou a stručnou formou prezentovat bílkoviny. Uvádí jejich základní charakteristiku, funkce, rozdělení, popisuje strukturu bílkovin, kterou doplňuje názornými obrázky.

Zhotoveno, (datum/období) Únor 2013

Ověřeno 16. dubna 2013

Peptidy

• tvoří přechod mezi aminokyselinami a bílkovinami

• mají relativní molekulovou hmotnost maximálně do 10 000

• oligopeptidy = peptidy s počtem aminokyselin do 10

• polypeptidy = peptidy s větším počtem aminokyselin než 10

Peptidy

• biologicky významné látky• hormony – např. inzulín (51 aminokyselin),

endorfiny (16 – 31 aminokyselin)…• antibiotika – např. penicilin (2 aminokyseliny)

….• jedy – např. faloidin (muchomůrka hlízovitá, ze

7 aminokyselin)…..

Penicilín

Bílkoviny (proteiny)

• biopolymery 20 základních aminokyselin• makromolekuly o molekulové hmotnosti vyšší

než 10 000• složeny z 200 – 1 000 aminokyselin • počet, druh a pořadí vázaných aminokyselin

určuje vlastnosti bílkovin

Bílkoviny

• jsou vytvářeny pouze v rostlinách z anorganických sloučenin

• živočichové (včetně člověka) přijímají bílkoviny v potravě, v trávicím ústrojí je rozkládají na aminokyseliny, ze kterých si vytváří vlastní specifické bílkoviny

• v organismu se nedají nahradit žádnými jinými sloučeninami, jen jako zdroj energie je mohou nahradit sacharidy a lipidy

Funkce bílkovin

• stavební (skleroproteiny)• katalytická (enzymy)• obranná (protilátky)• transportní (hemoglobin, transferin)• zásobní (zdroj energie)• regulační (hormony)

Struktura bílkovin

• makromolekuly jsou tvořeny sadou různých aminokyselin v přesně definovaném pořadí

• prostorové uspořádání a biologická funkce je dána aminokyselinovým složením

• v prostoru zaujímají různé složité tvary

Struktura bílkovin• často velké a prostorově složité molekuly proteinů popisujeme ve

čtyřech úrovních:• PRIMÁRNÍ STRUKTURA: udává pořadí aminokyselin v polypeptidickém

řetězci, určuje vlastnosti bílkovin a jejich biologickou funkci• SEKUNDÁRNÍ STRUKTURA: je dána prostorovým uspořádáním řetězce aminokyselin v prostoru; uspořádání může mít tvar: 1) α -helix (šroubovice) 2) skládaný list• TERCIÁLNÍ STRUKTURA: je uspořádání α-helixu nebo skládaného listu

do konečného prostorového tvaru molekuly bílkoviny • KVARTÉRNÍ STRUKTURA: vzniká u složitých bílkovin , které se skládají

z podjednotek

Primární struktura bílkovin

= pořadí aminokyselin

v řetězci

Obrázek převzat z učebnice: Devlin, T. M. (editor): Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations, 4th ed. Wiley Liss, Inc., ‑

New York, 1997. ISBN 0 471 15451 2‑ ‑ ‑

Sekundární struktura bílkovin

Obrázek převzat z http://fig.cox.miami.edu/~cmallery/150/protein/5x20.jpg (únor 2013)

-helix

skládaný list

Obrázek převzat z učebnice: Devlin, T. M. (editor): Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations, 4th ed. Wiley Liss, Inc., ‑New York, 1997. ISBN 0 471 15451 2‑ ‑ ‑

Terciální struktura bílkovin

Obrázek převzat z http://fig.cox.miami.edu/~cmallery/150/protein/5x23.jpg (únor 2013)

Kvartérní struktura

Rozdělení bílkovin

1. Podle tvaru a) fibrilární - vláknité b) globulární - kuličkové2. Podle rozpustnosti a) skleroproteiny - fibrilární, nerozpustné ve vodě b) sféroproteiny - globulární, rozpustné ve vodě3. Podle složení a) jednoduché - obsahují pouze C, H, N, O b) složené - mají i nebílkovinnou část, obsahují i další prvky, např. S, P, kovy

Fibrilární bílkoviny (skleroproteiny)

bílkoviny s vláknitou strukturou, nerozpustné ve vodě, v buňce mají funkce stavební

• Zástupci:

Kolageny

- obsaženy v kůži, šlachách, chrupavkách, kostech, tvoří asi třetinu všech bílkovin v živočišných organismech

Keratiny

- součástí vlasů, nehtů, kůže, peří

Elastiny

- obsaženy ve šlachách, vazech, tepnách

Globulární bílkoviny (sféroproteiny)

• bílkoviny s kulovitou strukturou, rozpustné ve vodě a v roztocích solí, mají rozmanité funkce

• vyskytují se ve všech tkáních, kde mají různé funkce (enzymy, protilátky)

Zástupci: Albuminy • jsou rozpustné ve vodě, jsou součástí např. krevního séra, vaječného bílku, mléka• jsou zdrojem aminokyselin pro organismusGlobuliny • jsou málo rozpustné ve vodě, dobře rozpustné v roztocích solí, jsou součástí např. krevního séra

vaječného bílku, mléka; podílejí se na obranyschopnosti organismuFibrinogen • obsažen v krvi a míše - uplatňuje se při srážení krve, kdy se mění na nerozpustný fibrin s vláknitou

strukturou Histony• obsahují zásadité aminokyseliny, vyskytují se v buněčných jádrech, kde jsou vázány na nukleové

kyseliny

Složené bílkoviny

• Lipoproteiny - obsahují lipidy, podílejí se na stavbě buněčných membrán, např. lecithin, viry……

• Glykoproteiny - obsahují polysacharidy, rozpouštějí se ve vodě na viskózní roztoky, obsahují je sliny, vylučuje je žaludeční sliznice, např. glukosamin

• Fosfoproteiny - obsahují větší množství kyseliny fosforečné, jsou obsaženy především v mléce a ve vaječném bílku, jsou zdrojem fosforu pro syntézu nukleových kyselin, např. kasein

• Hemoproteiny - obsahují v molekule hem ( barevnou složku), např. hemoglobin (transport kyslíku z plic do tkání

• Metaloproteiny obsahují atom kovu, např. ferritin - transferuje přenos atomů železa v organismu

• Nukleoproteiny - obsahují nukleovou kyselinu, jsou složkou buněčných jader, např. chromatin, viry

Denaturace bílkovin

• poškození struktury bílkoviny fyzikálními nebo chemickými vlivy

• zpravidla nevratný děj – bílkovina ztrácí svoji biologickou funkci

• vzniká vlivem vysoké teploty, působením kyseliny, zásady, organického rozpouštědla…..

• význam denaturace – úprava potravin, sterilace

Použitá literatura:Karlson, Peter. Základy biochemie: vysokošk. učeb. 1. vyd. Praha: Academia, 1965Kolář, Karel, Kodíček, Milan a Pospíšil, Jiří. Chemie II pro gymnázia: organická a biochemie. 1. vyd. Praha: SPN, 1997. ISBN 80-7235-283-0. Devlin, T. M. (editor): Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations, 4th ed. Wiley Liss, Inc., New York, 1997. ‑ ISBN 0 471 15451 2‑ ‑ ‑

Použité zdroje:http://fig.cox.miami.edu/~cmallery/150/protein/5x23.jpg http://fig.cox.miami.edu/~cmallery/150/protein/5x20.jpg

Materiály jsou určeny pro bezplatné používání pro potřeby výuky a vzdělávání na všech typech škol a školských zařízení. Jakékoliv další využití podléhá autorskému zákonu.